FRINK Linked Data Fragments server

Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W2068361304> ?p ?o ?g. }

• W2068361304 endingPage "889" @default.
• W2068361304 startingPage "881" @default.
• W2068361304 abstract "Les protéines ribosomales d'E. coli étant toutes accessibles in situ dans la particule native, à leurs anticorps monovalents spécifiques, le rôle fonctionnel de chacune des protéines de la sous unité 30S a été étudié, en examinant les effets de leur neutralisation in situ par les fragments Fab spécifiques correspondants. Les réactions testées comprennent:o1)la synthèse des protéines des phages T4 et R17;2)la synthèse de polyphénylalanine;3)l'attachement enzymatique du phe-tRNA en présence des 2 sous-unités 30S + 50S;4)l'attachement du tRNA initiateur en présance des facteurs d'initiation IF1, IF2, IF3;5)le couplage de l'étape initiale de la traduction (interaction de la sous unité 30S et d'IF3 avec le RNA messager naissant en l'absence de tRNA) avec la transcription de l'opéron lactose d'E. coli (λplacDNA). la synthèse des protéines des phages T4 et R17; la synthèse de polyphénylalanine; l'attachement enzymatique du phe-tRNA en présence des 2 sous-unités 30S + 50S; l'attachement du tRNA initiateur en présance des facteurs d'initiation IF1, IF2, IF3; le couplage de l'étape initiale de la traduction (interaction de la sous unité 30S et d'IF3 avec le RNA messager naissant en l'absence de tRNA) avec la transcription de l'opéron lactose d'E. coli (λplacDNA). Malgré les difficultés d'interprétation redoutées du fait de leur antigénicité dispersée le long d'une structure souvent allongée, les protéines de la sous unité 30S peuvent être classées d'après les similitudes d'effets de leur neutralisation vis-à-vis des 5 réactions testées, en 5 catégories, évoquant un certain degré de topographie fonctionnelle. Le groupe I (S1, S7, S15, S20) est spécialement impliqué dans l'attachement du RNA messager à la sous-unité 30S. Le groupe II (S2, S3, S10) est impliqué dans une fonction commune d'attachement des tRNAs apparemment distincte de la reconnaissance de l'anticodon. Le groupe III (S14, S19, S21) et le groupe IV (S5, S6, S12, S13) influencent à des degrés divers la reconnaissance de la région initiatrice du RNA messager, celle du tRNA initiateur et l'attachement de ce dernier au site P. Le groupe V (S8, S9, S11, S18) semble contrôler particulièrement la région codon-anti-codon au niveau du site A. Les tests fonctionnels et les Fabs utilisés n'ont cependant pas fourni d'indications suffisantes pour classer les protéines S4 et S16. The accessibility of each 30S subunit protein to their cognate antibodies (IgG or Fabs) having been previously well established, the effects of their in situ specific neutralization by monovalent IgG fragments (FabI) are reported for five reactions:o1)T4 and R17 RNA directed protein synthesis;2)polyphenylalanine synthesis;3)enzymatic Phe-tRNA binding in the presence of 30S + 50S subunits;4)fMet-tRNAf binding to the 30S subunit in the presence of initiation factors IF1, IF2, IF3;5)coupling with λplac DNA transcription of the initial translation step (i.e., interaction of IF3 activated 30S subunits with nascent mRNA, in the absence of tRNA). T4 and R17 RNA directed protein synthesis; polyphenylalanine synthesis; enzymatic Phe-tRNA binding in the presence of 30S + 50S subunits; fMet-tRNAf binding to the 30S subunit in the presence of initiation factors IF1, IF2, IF3; coupling with λplac DNA transcription of the initial translation step (i.e., interaction of IF3 activated 30S subunits with nascent mRNA, in the absence of tRNA). According to evident similarities in their inhibition pattern concerning the five reactions tested, 30S subunit proteins can be classified in five categories which are discussed in terms of functional topography." @default.
• W2068361304 created "2016-06-24" @default.
• W2068361304 creator A5019233467 @default.
• W2068361304 creator A5039048261 @default.
• W2068361304 creator A5059088119 @default.
• W2068361304 creator A5071368959 @default.
• W2068361304 creator A5072868174 @default.
• W2068361304 creator A5081986749 @default.
• W2068361304 date "1979-11-01" @default.
• W2068361304 modified "2023-10-18" @default.
• W2068361304 title "Function of individual E. coli 30 S ribosomal proteins as determined by in situ immunospecific neutralization : a tentative classification" @default.
• W2068361304 cites W1485128548 @default.
• W2068361304 cites W1533908152 @default.
• W2068361304 cites W1603451248 @default.
• W2068361304 cites W1675260448 @default.
• W2068361304 cites W1978406004 @default.
• W2068361304 cites W1982214418 @default.
• W2068361304 cites W1994411209 @default.
• W2068361304 cites W2018134097 @default.
• W2068361304 cites W2019220610 @default.
• W2068361304 cites W2020994110 @default.
• W2068361304 cites W2046274993 @default.
• W2068361304 cites W2047035326 @default.
• W2068361304 cites W2049941221 @default.
• W2068361304 cites W2052656534 @default.
• W2068361304 cites W2088463709 @default.
• W2068361304 cites W2091480570 @default.
• W2068361304 cites W2404578630 @default.
• W2068361304 cites W2465737727 @default.
• W2068361304 doi "https://doi.org/10.1016/s0300-9084(79)80238-2" @default.
• W2068361304 hasPubMedId "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/93493" @default.
• W2068361304 hasPublicationYear "1979" @default.
• W2068361304 type Work @default.
• W2068361304 sameAs 2068361304 @default.
• W2068361304 citedByCount "7" @default.
• W2068361304 crossrefType "journal-article" @default.
• W2068361304 hasAuthorship W2068361304A5019233467 @default.
• W2068361304 hasAuthorship W2068361304A5039048261 @default.
• W2068361304 hasAuthorship W2068361304A5059088119 @default.
• W2068361304 hasAuthorship W2068361304A5071368959 @default.
• W2068361304 hasAuthorship W2068361304A5072868174 @default.
• W2068361304 hasAuthorship W2068361304A5081986749 @default.
• W2068361304 hasConcept C104317684 @default.
• W2068361304 hasConcept C153911025 @default.
• W2068361304 hasConcept C153957851 @default.
• W2068361304 hasConcept C185592680 @default.
• W2068361304 hasConcept C55493867 @default.
• W2068361304 hasConcept C67705224 @default.
• W2068361304 hasConcept C67905577 @default.
• W2068361304 hasConcept C69080955 @default.
• W2068361304 hasConcept C71240020 @default.
• W2068361304 hasConcept C86803240 @default.
• W2068361304 hasConceptScore W2068361304C104317684 @default.
• W2068361304 hasConceptScore W2068361304C153911025 @default.
• W2068361304 hasConceptScore W2068361304C153957851 @default.
• W2068361304 hasConceptScore W2068361304C185592680 @default.
• W2068361304 hasConceptScore W2068361304C55493867 @default.
• W2068361304 hasConceptScore W2068361304C67705224 @default.
• W2068361304 hasConceptScore W2068361304C67905577 @default.
• W2068361304 hasConceptScore W2068361304C69080955 @default.
• W2068361304 hasConceptScore W2068361304C71240020 @default.
• W2068361304 hasConceptScore W2068361304C86803240 @default.
• W2068361304 hasIssue "8" @default.
• W2068361304 hasLocation W20683613041 @default.
• W2068361304 hasLocation W20683613042 @default.
• W2068361304 hasOpenAccess W2068361304 @default.
• W2068361304 hasPrimaryLocation W20683613041 @default.
• W2068361304 hasRelatedWork W1977010109 @default.
• W2068361304 hasRelatedWork W2020502541 @default.
• W2068361304 hasRelatedWork W2051898765 @default.
• W2068361304 hasRelatedWork W2055114431 @default.
• W2068361304 hasRelatedWork W2086519754 @default.
• W2068361304 hasRelatedWork W2093471887 @default.
• W2068361304 hasRelatedWork W2099757697 @default.
• W2068361304 hasRelatedWork W2141803727 @default.
• W2068361304 hasRelatedWork W2407892526 @default.
• W2068361304 hasRelatedWork W4289994673 @default.
• W2068361304 hasVolume "61" @default.
• W2068361304 isParatext "false" @default.
• W2068361304 isRetracted "false" @default.
• W2068361304 magId "2068361304" @default.
• W2068361304 workType "article" @default.