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- W2076982284 abstract "En 1982, S.B. Prusiner a émis l’hypothèse selon laquelle l’agent infectieux des encéphalopathies spongiformes était uniquement constitué d’une protéine, la protéine prion. Celle-ci, une protéine cellulaire normale, peut adopter une conformation pathologique qui, ensuite, convertit la forme normale en forme pathologique, la protéine infectieuse. Cette hypothèse pose de nombreux problèmes relevant de la biologie structurale des protéines. Nos connaissances sur la structure spatiale et le repliement de la protéine prion ont progressé de façon importante et nous essayons de concilier les résultats expérimentaux actuels avec l’hypothèse prion. Si la structure de la protéine recombinante ne révèle rien de particulier, son repliement dans des conditions acides permet d’atteindre une structure en feuillet ß similaire à celle de la protéine trouvée chez les animaux infectés, mais qui, malheureusement, n’est pas infectieuse. La participation de co-facteurs comme les chaperons est évoqué, mais n’a pas permis d’atteindre la structure infectieuse. L’analyse des résultats expérimentaux ne permet ni d’infirmer ni de confirmer l’hypothèse prion, mais des aspects importants restent encore à explorer." @default.
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