Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W2078429032> ?p ?o ?g. }
Showing items 1 to 67 of
67
with 100 items per page.
- W2078429032 abstract "ZusammenfassungEine Analyse der bei der Vermehrung des Virus der Klassischen Geflugelpest in embryonalen Huhnerzellen gebildeten Proteine ergab, das das an der Virusausenhulle lokalisierte Hamagglutinin uber Vorlaufer synthetisiert wird. Ein Polypeptid (HA0) mit einem Molekulargewicht (MG) von etwa 64 000 wird durch Glycosylierung in ein Glycoproteid mit einem MG von etwa 76 000 uberfuhrt. Dieses als HA bezeichnete Glycoproteid wird anschliesend durch Proteasen in die als Strukturelemente des Virus vorkommenden Glycoproteide HA1 und HA2 gespalten.SummaryBiosynthesis of the haemagglutinin of an influenza virus (fowl plague virus)Analysis of the proteins formed during the multiplication of fowl plague virus on chick embryo cells show that the haemagglutinin localized to the outer shell of the virus is synthesized from precursors. A polypeptide (HA0) with a molecular weight of about 64,000 is transformed by glycosylation into a glycoprotein of molecular weight of about 76,000. This glycoprotein, designated HA, is finally broken up by proteases into the glycoproteins HA1 and HA2 which form the structural elements of the virus.ResumeBiosynthese del l'hemagglutinine d'un virus Influenza (Virus de peste aviaire classique)Une analyse des proteines elaborees lors de la multiplication du virus de la peste aviaire classique sur cellules embryonales de poulet a montre que l'hemagglutinine localisee sur l'enveloppe externe du virus est synthetisee prealablement. Un polypeptide (HA0) d'un poids moleculaire (MG) d'environ 64 000 est glycosyle en glycoproteide d'un poids moleculaire d'environ 76 000. Ce glycoproteide designe comme HA est scinde finalement par des proteases en glycoproteides HA1 et HA2 rencontres comme elements de structure du virus.ResumenBiosintesis de la hemoaglutinina de un virus influenza (virus de la peste aviar clasica)Tuvo por resultado el analisis de las proteinas formadas en las celulas embrionarias de pollo en la multiplicacion del virus de la peste aviar clasica, que la hemoaglutinina localizada en la envoltura exterior del virus es sintetizada mediante precursores. Un polipeptido (HA0) con un peso molecular (PM) de 64.000 aprox. es transformado por glucosilisacion en un glucoproteido con un PM de 76.000 aprox. Este glucoproteido denominado HA es escindido a continuacion por proteasas en los glucoproteidos HA1 y HA2, que se encuentran como elementos estructurales en el virus." @default.
- W2078429032 created "2016-06-24" @default.
- W2078429032 creator A5003467855 @default.
- W2078429032 creator A5057821922 @default.
- W2078429032 date "2010-05-13" @default.
- W2078429032 modified "2023-09-27" @default.
- W2078429032 title "Biosynthese des Hämagglutinins eines Influenzavirus (Virus der Klassischen Geflügelpest)" @default.
- W2078429032 cites W1559988949 @default.
- W2078429032 cites W1569671797 @default.
- W2078429032 cites W1791670572 @default.
- W2078429032 cites W1970645210 @default.
- W2078429032 cites W1980133704 @default.
- W2078429032 cites W1985121759 @default.
- W2078429032 cites W1987743700 @default.
- W2078429032 cites W1993553196 @default.
- W2078429032 cites W1994468351 @default.
- W2078429032 cites W2004081383 @default.
- W2078429032 cites W2014995261 @default.
- W2078429032 cites W2024106094 @default.
- W2078429032 cites W2029601102 @default.
- W2078429032 cites W2031259778 @default.
- W2078429032 cites W2031761184 @default.
- W2078429032 cites W2044760444 @default.
- W2078429032 cites W2064257293 @default.
- W2078429032 cites W2064371231 @default.
- W2078429032 cites W2072104059 @default.
- W2078429032 cites W2153486810 @default.
- W2078429032 cites W2483252046 @default.
- W2078429032 doi "https://doi.org/10.1111/j.1439-0450.1973.tb01487.x" @default.
- W2078429032 hasPubMedId "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/4768057" @default.
- W2078429032 hasPublicationYear "2010" @default.
- W2078429032 type Work @default.
- W2078429032 sameAs 2078429032 @default.
- W2078429032 citedByCount "0" @default.
- W2078429032 crossrefType "journal-article" @default.
- W2078429032 hasAuthorship W2078429032A5003467855 @default.
- W2078429032 hasAuthorship W2078429032A5057821922 @default.
- W2078429032 hasConcept C108625454 @default.
- W2078429032 hasConcept C153911025 @default.
- W2078429032 hasConcept C159047783 @default.
- W2078429032 hasConcept C185592680 @default.
- W2078429032 hasConcept C2522874641 @default.
- W2078429032 hasConcept C86803240 @default.
- W2078429032 hasConceptScore W2078429032C108625454 @default.
- W2078429032 hasConceptScore W2078429032C153911025 @default.
- W2078429032 hasConceptScore W2078429032C159047783 @default.
- W2078429032 hasConceptScore W2078429032C185592680 @default.
- W2078429032 hasConceptScore W2078429032C2522874641 @default.
- W2078429032 hasConceptScore W2078429032C86803240 @default.
- W2078429032 hasLocation W20784290321 @default.
- W2078429032 hasLocation W20784290322 @default.
- W2078429032 hasOpenAccess W2078429032 @default.
- W2078429032 hasPrimaryLocation W20784290321 @default.
- W2078429032 hasRelatedWork W1487857142 @default.
- W2078429032 hasRelatedWork W1702322095 @default.
- W2078429032 hasRelatedWork W1865764402 @default.
- W2078429032 hasRelatedWork W1968481341 @default.
- W2078429032 hasRelatedWork W1975114493 @default.
- W2078429032 hasRelatedWork W1990804418 @default.
- W2078429032 hasRelatedWork W1993764875 @default.
- W2078429032 hasRelatedWork W2082860237 @default.
- W2078429032 hasRelatedWork W2119695867 @default.
- W2078429032 hasRelatedWork W2130076355 @default.
- W2078429032 isParatext "false" @default.
- W2078429032 isRetracted "false" @default.
- W2078429032 magId "2078429032" @default.
- W2078429032 workType "article" @default.