FRINK Linked Data Fragments server

Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W2081805918> ?p ?o ?g. }

• W2081805918 abstract "Fundamento La hipercolesterolemia familiar (HF) es una hiperlipidemia autosomica dominante asociada a defectos en el receptor de LDL (rLDL). La reciente determinacion de la estructura tridimensional de parte de sus dominios permite investigar las causas moleculares de la HF. En particular, el rLDL presenta 7 modulos LA que unen las LDL. La estructura de los modulos LA se estabiliza mediante interacciones cuya integridad resulta critica para preservar la funcion. Metodos Utilizando el programa MultiAlign y las secuencias de los modulos LA depositadas en el Protein Data Bank (PDB) se han analizado, desde el punto de vista estructural, las mutaciones del rLDL encontradas en pacientes espanoles. Resultados Las mutaciones localizadas en los modulos LA (18 mutaciones distintas) conducen en la mayor parte de los casos (89%) a una desestabilizacion drastica del receptor. Las mutaciones con probable defecto estructural se clasifican en 3 grupos: a) mutaciones en cisteinas, consistentes en 7 mutaciones distintas que afectan a los 3 puentes disulfuro de los modulos LA. Los modulos LA pertenecen a la categoria de pequenas proteinas estabilizadas por puentes disulfuro; b) mutaciones en los residuos acidos de union a Ca 2+ , con 6 mutaciones distintas que afectan a dos de los 4 residuos implicados en la union del metal. La correcta union de Ca 2+ es necesaria para aliviar la repulsion electrostatica de los 4 grupos acidos que confluyen en esta zona del modulo, y c) mutaciones de los residuos que enlazan la horquilla beta con el resto del modulo, constituidas por 3 mutaciones distintas que afectan a los dos residuos implicados en la orientacion de la horquilla beta. Conclusiones El analisis estructural indica que estas mutaciones producen una desestabilizacion de la proteina. Si este hecho se confirma, podemos anticipar la conveniencia de desarrollar una nueva familia de farmacos hipolipemiantes que consista en ligandos que se unan a los modulos LA mal plegados (en zonas que no interfieran con su union a LDL) rescatando su conformacion nativa funcional." @default.
• W2081805918 created "2016-06-24" @default.
• W2081805918 creator A5017004152 @default.
• W2081805918 creator A5025294303 @default.
• W2081805918 creator A5045648793 @default.
• W2081805918 creator A5068905678 @default.
• W2081805918 creator A5070151120 @default.
• W2081805918 date "2003-01-01" @default.
• W2081805918 modified "2023-10-04" @default.
• W2081805918 title "Mutaciones del receptor de LDL que permiten considerar la hipercolesterolemia familiar dentro de las enfermedades del plegamiento de las proteínas" @default.
• W2081805918 cites W112747275 @default.
• W2081805918 cites W1927237973 @default.
• W2081805918 cites W1955186839 @default.
• W2081805918 cites W1969731710 @default.
• W2081805918 cites W1973203775 @default.
• W2081805918 cites W1989293691 @default.
• W2081805918 cites W1994543234 @default.
• W2081805918 cites W2000209464 @default.
• W2081805918 cites W2001337457 @default.
• W2081805918 cites W2038138897 @default.
• W2081805918 cites W2039690031 @default.
• W2081805918 cites W2053853901 @default.
• W2081805918 cites W2058769115 @default.
• W2081805918 cites W2061417808 @default.
• W2081805918 cites W2075026967 @default.
• W2081805918 cites W2075591910 @default.
• W2081805918 cites W2081288740 @default.
• W2081805918 cites W2081922902 @default.
• W2081805918 cites W2083399986 @default.
• W2081805918 cites W2084744450 @default.
• W2081805918 cites W2087844429 @default.
• W2081805918 cites W2117597899 @default.
• W2081805918 cites W2171149186 @default.
• W2081805918 doi "https://doi.org/10.1016/s0214-9168(03)78903-7" @default.
• W2081805918 hasPublicationYear "2003" @default.
• W2081805918 type Work @default.
• W2081805918 sameAs 2081805918 @default.
• W2081805918 citedByCount "1" @default.
• W2081805918 crossrefType "journal-article" @default.
• W2081805918 hasAuthorship W2081805918A5017004152 @default.
• W2081805918 hasAuthorship W2081805918A5025294303 @default.
• W2081805918 hasAuthorship W2081805918A5045648793 @default.
• W2081805918 hasAuthorship W2081805918A5068905678 @default.
• W2081805918 hasAuthorship W2081805918A5070151120 @default.
• W2081805918 hasConcept C121332964 @default.
• W2081805918 hasConcept C138885662 @default.
• W2081805918 hasConcept C15708023 @default.
• W2081805918 hasConceptScore W2081805918C121332964 @default.
• W2081805918 hasConceptScore W2081805918C138885662 @default.
• W2081805918 hasConceptScore W2081805918C15708023 @default.
• W2081805918 hasLocation W20818059181 @default.
• W2081805918 hasOpenAccess W2081805918 @default.
• W2081805918 hasPrimaryLocation W20818059181 @default.
• W2081805918 hasRelatedWork W1524438667 @default.
• W2081805918 hasRelatedWork W1589203209 @default.
• W2081805918 hasRelatedWork W1707051894 @default.
• W2081805918 hasRelatedWork W2130877213 @default.
• W2081805918 hasRelatedWork W2589033394 @default.
• W2081805918 hasRelatedWork W2763646398 @default.
• W2081805918 hasRelatedWork W597182788 @default.
• W2081805918 hasRelatedWork W828925460 @default.
• W2081805918 hasRelatedWork W93312527 @default.
• W2081805918 hasRelatedWork W2469837731 @default.
• W2081805918 isParatext "false" @default.
• W2081805918 isRetracted "false" @default.
• W2081805918 magId "2081805918" @default.
• W2081805918 workType "article" @default.