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• W2081918072 abstract "It was demonstrated that after tetrazolium salt staining of gel enzymograms of extracts containing NAD-dependent dehydrogenases, a pattern of lactate dehydrogenase (l-lactate: NAD-oxidoreductase, E.G. 1.1.1.27) isoenzymes also became visible, although the incubation mixture contained no lactate, but only the specific substrate for the dehydrogenase examined. From the experiments reported it appears that the supporting media of the gel electrophoresis (starch, polyacrylamide, cellulose acetate) contain groups similar to lactate insolubly bound to the polymerous gel system. This is probably the case also with agar gel. This fault unavoidably occurs with all methods used. By differential staining of horizontal layers of a gel with different substrates it was shown that extracts of human tissue contained only a single anodic band of glycerol-3-phosphate dehydrogenase (l-glycerol-3-phosphate: NAD-oxidoreductase, E.G. 1.1.1.8) and a single anodic band of glutamate dehydrogenase (l-glutamate: NAD-oxidoreductase, deaminating, E.G. 1.4.1.3). The remaining bands that could be visualized by usual staining methods have been identified as lactate dehydrogenase isoenzymes. Confirmation was obtained by comparison with results of ion exchange Chromatography. These results offer a simple explanation for the unspecific staining of lactate dehydrogenase isoenzymes, and make it possible to avoid erroneous conclusions in the examination of multiple forms of enzymes, as seen in numerous reports recently. Es konnte gezeigt werden, dass bei der Tetrazoliumsalzanfärbung nach der Gelelektrophorese von Extrakten, die NAD-abhängige Dehydrogenasen enthalten, die LDH-Banden auch dann zusätzlich sichtbar werden, wenn kein Lactat, sondern nur das für die zu untersuchende Dehydrogenase spezifische Substrat im Inkubationsansatz enthalten ist. Die hier vorgelegten Untersuchungsergebnisse lassen sich nur so deuten, dass die Trägermedien für die Gelelektrophorese (Stärke, Polyacrylamid und Celluloseacetat) laktatartige Gruppen enthalten, die unlösbar an das polymere Gelsystem gebunden sind. Ähnliches gilt wahrscheinlich auch für Agargel. Es lässt sich keine Methode angeben, um diesen Fehler auszuschliessen. Durch differenzierte Anfärbung mehrerer Schichten desselben Gels mit verschiedenen Substraten konnte eindeutig nachgewiesen werden, dass in Extrakten von Humangeweben nur je eine anodische GDH- und GluDH-Bande vorliegen. Die übrigen mit der üblichen Färbemethode nachweisbaren Banden wurden als LDH-Isoenzyme identifiziert. Durch Vergleich mit Ionenaustauscherchromatographie wurde dies bestätigt. Die Versuche deuten darauf hin, dass auch bei tierischen Organen ähnliche Verhältnisse vorliegen. Diese Ergebnisse geben eine einfache Erklärung für das Phänomen der substratlosen Anfärbung der LDH und ermöglichen es, durch die angegebenen Methoden, Fehlschlüsse bei der Beurteilung von multiplen Formen von Enzymen in Zymogrammen zu vermeiden, wie sie aus zahlreichen Publikationen der letzten Zeit zu entnehmen sind." @default.
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