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• W2085404610 abstract "Resume De nombreuses molecules anxiolytiques ont pour cible les recepteurs GABAA, des complexes formes de 5 sous-unites proteiques entourant un canal central permeable aux ions Cl−. Ces sous-unites sont produites a partir d’un repertoire de 16 genes (α1–6, β1–3, γ1–3, δ, ɛ, π et θ) et assemblees pour donner des recepteurs varies composes de deux sous-unites α, deux sous-unites β et une autre sous-unite, le plus souvent de type γ. Les anxiolytiques actuellement les plus prescrits, les benzodiazepines, se lient a un site allosterique localise a l’interface α-γ2, ce qui potentialise les effets inhibiteurs du GABA. Malgre leur efficacite comme anxiolytiques, les benzodiazepines classiques presentent des effets secondaires indesirables, ce qui a conduit a la recherche de molecules alternatives. L’une d’elles, l’etifoxine, n’est pas apparentee chimiquement aux benzodiazepines mais potentialise egalement la transmission GABAergique sans induire de pharmacodependance ou d’alteration des fonctions cognitives. L’existence d’interactions entre l’etifoxine et les recepteurs GABAA est demontree a la fois par des etudes de « binding » et des etudes electrophysiologiques. L’etifoxine inhibe la liaison du [35S] TBPS aux recepteurs GABAA sans inhiber la liaison du [3H] muscimol ou du [3H] flunitrazepam, ce qui indique que le site de liaison de l’etifoxine differe respectivement de celui du GABA et de celui des benzodiazepines. Au contraire, l’etifoxine augmente legerement la liaison des deux precedents radioligands comme d’autres modulateurs positifs des recepteurs GABAA, mais selon un mecanisme original (augmentation du nombre de sites de liaison sans augmentation de l’affinite pour ces sites). Dans des cultures de neurones, les courants induits par le GABA sont potentialises par l’etifoxine, meme en presence d’un antagoniste du site des benzodiazepines, confirmant ainsi que l’etifoxine ne se lie pas a ce site. D‘autres travaux sur des recepteurs recombinants montrent que la potentialisation persiste en l’absence de sous-unite α ou γ, ce qui suggere que la sous-unite β joue un role majeur dans les effets de l’etifoxine. Ceci est confirme par le fait que l’amplitude de la potentialisation depend de la nature de la sous-unite β co-exprimee avec α et β ; la potentialisation obtenue est en effet nettement plus prononcee pour les recepteurs contenant une sous-unite β2 ou β3 que pour ceux contenant une sous-unite β1. Cette preference pour β2 et β3 distingue l’etifoxine d’autres modulateurs positifs des recepteurs GABAA comme les neurosteroides ou les benzodiazepines dont les effets modulateurs sont peu influences par la nature de la sous-unite β. La specificite du mecanisme d’action de l’etifoxine sur les recepteurs GABAA pourrait contribuer a ses proprietes therapeutiques originales." @default.
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