FRINK Linked Data Fragments server

Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W2086670330> ?p ?o ?g. }

• W2086670330 endingPage "63" @default.
• W2086670330 startingPage "59" @default.
• W2086670330 abstract "Plusieurs stratégies visent à utiliser de courtes séquences d'ADN en tant qu'agents thérapeutiques, afin de réguler l'expression d'un gène spécifique. Il est possible de cibler le gène même, à travers la formation d'une triple hélice (approche « anti-gène ), de séquestrer des protéines qui lient l'ADN avec des oligonucléotides comportant des sites de liaison consensus (approche « sens ) ou de sélectionner des oligonucléotides ayant une affinité structurale pour l'ARNm ou la protéine (approche « aptamère ). Toutefois, la stratégie la plus utilisée à l'heure actuelle est l'approche antisens. En effet, de courtes séquences nucléotidiques, complémentaires à l'ARNm ciblé, peuvent interférer avec le métabolisme de ce dernier en bloquant la liaison de protéines ou de complexes ribonucléoprotéiques. La RNase H, une enzyme cellulaire ubiquitaire, amplifie fortement cet effet en clivant le brin ARN de l'hétéroduplex formé par l'oligonucléotide antisens et son ARN cible. Toutefois, les oligonucléotides en série phosphodiester sont rapidement dégradés dans les fluides biologiques. Parmi les nombreux analogues résistants aux nucléases disponibles, les phosphorothioates sont capables d'activer la RNase H et de ce fait sont actuellement testés dans des essais cliniques. Malgré des problèmes d'effets non spécifiques, et parfois de manque d'efficacité, des résultats encourageants ont été obtenus avec un oligonucléotide antisens ciblant le cytomégalovirus humain et cet oligonucléotide est actuellement en essai de phase III. A number of strategies have been envisaged for the use of oligonucleotides as therapeutic agents to block the expression of specific genes. The gene itself may be targeted via the formation of a triple helix (“antigene”), DNA-binding proteins may be sequestered by oligonucleotides harbouring consensus sequences (“decoys”) or oligonucleotides that have a structural affinity for RNA or protein may be selected (“aptamers”). The most widely used strategy to date, however, is the antisense concept. Indeed, short oligonucleotides complementary to a target mRNA can interfere with the processing of the latter by blocking the binding of proteins or ribonucleoprotein complexes. This effect is amplified by the ubiquitous cellular enzyme RNase H that cleaves the RNA strand of the heteroduplex formed between the antisense oligonucleotide and its targeted RNA. Phosphodiester (natural) oligonucleotides are rapidly degraded in biological fluids. Of the numerous nuclease-resistant analogues available, phosphorothioates retain the capacity to activate RNase H, and have therefore been tested in a number of clinical trials. Despite problems involving non-specific effects and, in some cases, a lack of efficacity, the encouraging results obtained with an antisense oligonucleotide targeted against human cytomegalovirus have led to its testing in phase III trials." @default.
• W2086670330 created "2016-06-24" @default.
• W2086670330 creator A5006369115 @default.
• W2086670330 creator A5059257990 @default.
• W2086670330 creator A5069624232 @default.
• W2086670330 date "1998-09-01" @default.
• W2086670330 modified "2023-09-25" @default.
• W2086670330 title "Oligonucléotides antisens en chimiothérapie antivirale : problèmes et perspectives d'utilisation" @default.
• W2086670330 cites W1512035322 @default.
• W2086670330 cites W1532042353 @default.
• W2086670330 cites W1535899055 @default.
• W2086670330 cites W1546445679 @default.
• W2086670330 cites W1572649493 @default.
• W2086670330 cites W1964858690 @default.
• W2086670330 cites W1990548509 @default.
• W2086670330 cites W1994072014 @default.
• W2086670330 cites W2018539096 @default.
• W2086670330 cites W2030889696 @default.
• W2086670330 cites W2031526437 @default.
• W2086670330 cites W2046220821 @default.
• W2086670330 cites W2060606238 @default.
• W2086670330 cites W2067388593 @default.
• W2086670330 cites W2073115409 @default.
• W2086670330 cites W2080792357 @default.
• W2086670330 cites W2084208256 @default.
• W2086670330 cites W2090309653 @default.
• W2086670330 cites W2097346090 @default.
• W2086670330 cites W2098334967 @default.
• W2086670330 cites W2184197616 @default.
• W2086670330 cites W2313724003 @default.
• W2086670330 cites W2326493716 @default.
• W2086670330 cites W2442812110 @default.
• W2086670330 cites W623520303 @default.
• W2086670330 doi "https://doi.org/10.1016/s0338-9898(98)80141-8" @default.
• W2086670330 hasPublicationYear "1998" @default.
• W2086670330 type Work @default.
• W2086670330 sameAs 2086670330 @default.
• W2086670330 citedByCount "0" @default.
• W2086670330 crossrefType "journal-article" @default.
• W2086670330 hasAuthorship W2086670330A5006369115 @default.
• W2086670330 hasAuthorship W2086670330A5059257990 @default.
• W2086670330 hasAuthorship W2086670330A5069624232 @default.
• W2086670330 hasConcept C104317684 @default.
• W2086670330 hasConcept C129312508 @default.
• W2086670330 hasConcept C153911025 @default.
• W2086670330 hasConcept C185592680 @default.
• W2086670330 hasConcept C55493867 @default.
• W2086670330 hasConcept C86803240 @default.
• W2086670330 hasConceptScore W2086670330C104317684 @default.
• W2086670330 hasConceptScore W2086670330C129312508 @default.
• W2086670330 hasConceptScore W2086670330C153911025 @default.
• W2086670330 hasConceptScore W2086670330C185592680 @default.
• W2086670330 hasConceptScore W2086670330C55493867 @default.
• W2086670330 hasConceptScore W2086670330C86803240 @default.
• W2086670330 hasIssue "305" @default.
• W2086670330 hasLocation W20866703301 @default.
• W2086670330 hasOpenAccess W2086670330 @default.
• W2086670330 hasPrimaryLocation W20866703301 @default.
• W2086670330 hasVolume "1998" @default.
• W2086670330 isParatext "false" @default.
• W2086670330 isRetracted "false" @default.
• W2086670330 magId "2086670330" @default.
• W2086670330 workType "article" @default.