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• W2093700912 abstract "A novel protein called SA-5K was identified in Mycobacterium bovis BCG (BCG) short-term culture filtrates (CFs) by means of a recently described monoclonal antibody (mAb), L8D8. This protein had an apparent molecular mass (MM) of 5 kDa, as judged by Western blotting after sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis in reducing conditions, and did not seem to contain any sugar or lipid substituents. In the present work, SA-5K was purified from BCG CFs by affinity chromatography. A protein that could be detected in Western blot but bot by standard protein staining techniques was obtained. When SA-5K was subjected to aminoterminal sequencing, the 10 amino acids (aa) found matched the first 10-aa sequence deduced from an open reading frame (ORF) of M. tuberculosis. The ORF encodes a polypeptide, likely to include a signal for secretion, with an estimated MM of 8.3 kDa after signal peptide cleavage. The secretory nature of SA-5K was confirmed by the fact that it could only be detected in CFs, but not in other BCG subcellular fractions. After size exclusion chromatography, reactivity with mAb L8D8 was found to peak in the 45–50- and 14–16-kDa fractions. The latter MM was close to that estimated from the ORF of M. tuberculosis, implying that the 5-kDa antigen detected initially by Western blot in reducing conditions was a portion of SA-5K released after reduction of a disulphide bridge. The presence of the gene for SA-5K and its identity were confirmed by PCR (polymerase chain reaction) with specific primers and restriction analysis: the PCR product was slightly shorter in BCG than in M. tuberculosis. The gene coding for SA-5K was cloned by PCR from BCG and M. tuberculosis DNA and was expressed in Escherichia coli. Une nouvelle protéine nommée SA-5K a été identifiée dans des filtrats de culture à court terme (CFs) de Mycobacterium bovis BCG, au moyen de l'anticorps monoclonal L8D8 récemment décrit. Evaluée par Western blot après SDS-PAGE (sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis) en conditions de réduction, cette protéine a une masse moléculaire de 5 kDa et ne semble pas contenir de substituants osidiques ou lipidiques. Nous avons présentement purifié cette protéine par chromatographie d'affinité. Une protéine pouvant être détectée par Western blot, mais non par des techniques standards de coloration protéinique, a été obtenue. Le séquençage amino-terminal de SA-5K permet de voir que les 10 aa (acides aminés) concernés sont semblables à la première séquence des 10 aa déduite d'une ORF (open reading frame) de M. tuberculosis. Cette ORF code un polypeptide, incluant probablement un signal de sécrétion, dont la masse moléculaire est estimée à 8.3 kDa après le signal de clivage du peptide. La nature secrétoire de SA-5K a été confirmée par le fait que la protéine est détectée seulement dans les CFs à l'exclusion des autres fractions subcellulaires du BCG. Après chromatographie par exclusion de taille, ce sont les fractions de 45–50 et de 14–16 kDa qui réagissent le plus avec l'anticorps monoclonal L8D8. La fraction 14–16 kDa est proche de celle estimée à partir de l'ORF de M. tuberculosis, ce qui implique que l'antigène de 5 kDa détecté initialement par Western blot en conditions de réduction est une fraction de SA-5K libérée après réduction d'un pont disulfure. La présence du gène de la SA-5K dans le BCG et son identité ont été confirmées par PCR (polymerase chain reaction) à l'aide d'amorces spécifiques et par analyse de restriction: le produit de la PCR est légèrement plus court dans le BCG que chez M. tuberculosis. Le gène codant la SA-5K a été cloné par PCR à partir de l'ADN de M. tuberculosis et du BCG et a été exprimé chez Escherichia coli." @default.
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