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• W2102876411 abstract "α-Amylases are known to be multidomain proteins, i.e., the molecules consist of several folding units. Each α-amylase is believed, however, to have a catalytic domain consisting, of a barrel of eight parallel α-strands surrounded by eight α-strands. with an extra helix inserted after the sixth γ-strands. The α-strands and helices alternate along the polypeptide chain and are linked together by irregular loops. Amino acid residues situated on the loops joining the C-terminal end of each α-strand to the N-terminal end of the following helix make up the active site of the enzymes. A similar structure has been found in cyclodextrin glucanotransfcrases and it is now believed that such a (α/α)8-barrel also constitutes the catalytic domain of enzymes active on α-1.6-glucosidic bonds, and of enzymes with dual specificity for both α-1.4- and α-1.6- bonds. Knowledge of the three-dimensional structure of α-amylases and cyclodextrin glucanotransferase has made possible identification of structural features important for enzymic activity and specificity. By analogy, some general conclusions are reached concerning pullulanase, isoamylase. oligo-1,6-glucosidase, neopullulanase and branching enzymes. Verhältnisse zwischen Struktur und Aktivität innerhalb der α-Amylase-Familie der Stärke verändernden Enzyme. α-Amylasen sind als Vielbereichs-Proteine bekannt, d.h. die Moleküle bestehen aus verschiedenen Faltungs-Einheiten. Es wird jedoch angenommen. daß jede α-Amylase einen katalytischen Bereich besitzt. die aus einer von acht Helices umgebenen Zylinderbüchse von acht parallelen β-Strängen besteht, wobei eine zusätzliche Helix nach dem sechsten β-Strang eingefügt ist. Die β-Stränge und Helices wechseln sich entlang der Polypeptidkette ab und sind durch irreguläre Windungen miteinander verbunden. Die in den Windungen liegenden Aminosäurereste, welche das C-terminale Ende jedes β-Stranges mit dem N-terminalen Ende der folgenden Helix verbindet, bildet die aktive Stelle der Enzyme. Eine ähnliche Struktur ist in Cyclodextrin-Glucanotransferasen gefunden worden. Daher nimmt man jetzt an, daß solch eine (β/α)s-Zylinderbüchse auch den katalytischen Bereich der an an α-1,6glucosidischen Bindungen aktiven Enzyme darstellt sowie von Enzymen mit dualer Spezifität sowohl für α-1,4- als auch für α-1.6-Bindungen. Die Kenntnis der dreidimensionalen Struktur von α-Amylasen und Cyclodextrin-Glucanotransferase hat die Erkennung struktureller Eigenschaften möglich gemacht. die für die enzymatische Aktivität und Spezifität von Bedeutung sing. Durch Analogic wurden einige allgemeine. Pullulanase, Isoamylase. Oligo-1,6-Glucosidase, Neopullulanase und verzweigenden Enzymen betreffende Schlußfolgerungen gewonnen." @default.
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