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• W2105693335 abstract "Les interactions de la β-lactoglobuline (β-Lg) et de l'a-lactalbumine (a-La) avec les composants de la membrane des globules gras (MFGM), contenues dans le lait entier, chauffe entre 60 et 95 °C, ont ete etudiees par electrophorese mono ou bi-dimensionnelle, en gel de polyacrylamide et dodecyl sulfate de sodium (SDS-PAGE) en conditions reductrices ou non. En conditions reductrices, les gels de SDS-PAGE indiquaient la presence de β-Lg dans les MFGM isoles du lait chauffe dans des conditions ≥ a 60 °C - 10 min; de faibles quantites d'a-La etaient egalement detectees dans les MFGM pour ce meme traitement thermique. Un traitement thermique plus intense (≥ a 75 °C - 10 min) montrait la fixation de caseine K. Aucune de ces interactions n'etait observee en conditions SDS-PAGE non reductrices. La caracterisation en SDS-PAGE bi-dimensionnelle des MFGM isoles du lait chauffe montrait que les complexes proteiques qui restaient au sommet des gels non reducteurs (le dimension) etaient resolus en β-Lg, α-La et composants proteiques majeurs des MFGM en conditions reductrices (2 e dimension). Ces resultats confirment l'association de la β-Lg et de l'a-La avec les proteines des MFGM par des liaisons S-S lorsque le lait entier est soumis a un traitement thermique. Nos resultats montrent egalement que les quantites de β-Lg et d'a-La ainsi fixees croissent avec l'intensite du traitement thermique jusqu'a 80 °C - 10 min puis restent constantes. Les quantites maximales fixees etaient de l'ordre de 1,0 mg.g -1 de matiere grasse pour la β-Lg et de 0,2 mg -1 de matiere grasse pour l'a-La. Enfin, parmi les composants proteiques des MFGM, la xanthine oxydase et la butyrophiline n'etaient pas affectees par le traitement thermique impose au lait entier tandis qu'au contraire, les bandes correspondant aux glycoproteines PAS 7 et 6 (periodic acid-Schiff reagent) thermolabiles decroissaient avec l'intensite du chauffage du lait." @default.
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