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W2106572805 abstract "Abstract Die Rolle von Metalloenzymen in wichtigen biologischen Prozessen hat in den letzten Jahrzehnten zunehmend Beachtung gefunden. Von den vielen chemischen Reaktionen, die durch Enzyme gesteuert werden, sind nur wenige eine so große Herausforderung wie die Mehrelektronen‐Redoxreaktionen. In neueren Untersuchungen ist es gelungen, einige strukturelle und mechanistische Merkmale derartig redoxaktiver Metalloenzyme aufzuklären, doch im Hinblick auf den Mechanismus der Substratumwandlung tappt man weiterhin im Dunkeln. Wegen der Komplexität von Metalloenzymsystemen verwendet man einfachere Modellsysteme, um strukturelle oder funktionelle Merkmale des Enzyms nachzuahmen. In Mehrelektronen‐Redoxenzymen sind vermutlich mehrere Metallatome an der Substratbindung und den anschließenden Redoxreaktionen beteiligt. Brauchbare Imitatoren der Funktionen von Mehrelektronen‐Redoxenzymen benötigen deshalb vermutlich ebenfalls zwei oder mehr Metallzentren für eine ausreichende Wirksamkeit. Diese Metallzentren übernehmen folgende Funktionen: 1) sie verbessern die Affinität des Substrats zum Katalysator, 2) sie erhöhen die Geschwindigkeit des Elektronentransfers auf das gebundene Substrat, 3) sie steigern die Reaktivität des gebundenen Substrats und 4) sie verhindern störende Nebenreaktionen. Eine Bewertung dieser Faktoren hinsichtlich ihrer Wichtigkeit könnte für die Entwicklung solcher Katalysatoren hilfreich sein. Cofaciale Metallodiporphyrine sind ideale Dimetallmodellkomplexe, weil bei ihnen die geometrischen und elektronischen Eigenschaften des synthetischen Reaktionszentrums gezielt beeinflußt werden können. Die anhand von Modellstudien gewonnenen Erkenntnisse können dazu beitragen, die Wirkmechanismen von Metalloenzymen aufzuklären und neue homogene Katalysatoren für Mehrelektronen‐Redoxreaktionen zu entwickeln." @default.
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