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• W2113011302 abstract "Les peptides solubles dans le TCA 12 % de lactoserum doux provenant de la fabrication de fromages Provolone et Grana Padano, ainsi que de lactoserum acide provenant de la fabrication de fromage Quarg ont ete separes par CLHP et identifies en combinant la spectrometrie de masse et la degradation d'Edman. Tous les lactoserums contenaient les deux formes phosphorylees du caseinomacropeptide (CMP). Les lactoserums doux contenaient les peptides β-CN(1-29), β-CN(1-28), α s1 -CN(f1-22) et α s1 -CN(f1-23). Ces derniers etaient absents du lactoserum acide, qui presentait neanmoins de nombreux peptides de taille inferieure, signe d'une activite proteasique des bacteries lactiques du levain. La coupure des liaisons peptidiques Phe 23 -Phe 24 et Arg 22 -Phe 23 a egalement ete observee au cours de l'hydrolyse in vitro de la caseine α s1 par la chymosine. Les peptides isoles du lactoserum acide comprenaient 50 peptides issus de la caseine β, 34 de la caseine κ, 7 de la caseine α s1 et aucun de la caseine α s2 . La caseine α s1 etait moins hydrolysee que les caseines β ou κ. Plusieurs peptides formes au cours de l'action de proteinases de type P I - et P III - sur les fractions purifiees de caseines ont ete retrouves aussi dans le lactoserum acide de Quarg. Le mecanisme global de formation de ces peptides dans le lactoserum serait une formation de produits primaires resultant de la degradation des caseines par la chymosine et la plasmine, suivie de la degradation de ces produits par les proteases associees aux enveloppes cellulaires des bacteries lactiques mesophiles du levain. Les resultats montrent aussi que la composition peptidique du lactoserum de Quarg est plus equilibree que celle de deux autres lactoserums et pourrait etre plus favorable a une croissance rapide des bacteries lors de l'utilisation du lactoserum pour un repiquage de levain lactique." @default.
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