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- W2113200639 abstract "Les Retinal deshydrogenases (RALDHs) catalysent irreversiblement la deshydrogenation du Retinal en Acide Retinoique (AR) qui est implique dans l’embryogenese et la differenciation tissulaire. Pour comprendre le role dans la biosynthese de l’AR des RALDHs type 3 et 4 de souris, nous avons determine leurs proprietes cinetiques ainsi que leur comportement en presence de differents inhibiteurs. Les tests enzymatiques sont effectues avec une preparation d’enzyme recombinante, tagguee avec 6 histidines, purifiee sur colonne Ni-NTA (Qiagen). L’activite enzymatique est evaluee en quantifiant la production d’AR par chromatographie liquide a haute performance (HPLC) en phase inversee. Les constantes cinetiques ont ete determinees pour les isomeres du retinal tout-trans, 9-cis et 13-cis.La RALDH4 catalyse les isomeres 9-cis et 13-cis de retinal, elle presente un faible KM (3μM) pour les deux isomeres et a une efficacite catalytique elevee pour le 9-cis retinal 3.4 fois superieure au 13-cis retinal. La RALDH3 est specifique au tout-trans retinal avec un KM de 4 μM et une efficacite elevee. β-Ionone, inhibiteur possible pour la RALDH4, inhibe l’activite avec le retinal 9-cis et 13-cis, mais n’influence pas l’activite de la RALDH3. Le para-hydroxymercuribenzoique (p-HMB) inhibe l’activite de deux isoenzymes. Le cation MgCl2 augmente par 3 fois l’oxydation du retinal 13-cis par la RALDH4, diminue l’oxydation du 9-cis retinal et influence faiblement la RALDH3. Ces donnees enrichissent les connaissances sur les caracteristiques cinetiques des RALDHs recombinantes de souris de types 3 et 4 et fournissent des eclaircissements sur la biogenese de l’acide retinoique in vivo." @default.
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