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- W2127707688 abstract "Die Struktur von Proteinen steht in engem Zusammenhang mit ihrer Funktion, wobei gefaltete Proteinstrukturen Erkennungsmotive zur Bindung von Liganden und anderen Proteinen darstellen. Die Massenspektrometrie (MS) kann Informationen auf verschiedenen Ebenen der Proteinstruktur zur Verfügung stellen, angefangen bei der primären Aminosäuresequenz bis hin zur dreidimensionalen Faltung und Wechselwirkungen innerhalb der Quartärstruktur. Da es sich bei der MS um ein Gasphasenverfahren handelt, scheint es vielleicht widersinnig, sie zur Untersuchung der Struktur und nichtkovalenten Wechselwirkungen von Proteinen in Lösung zu nutzen. Wir zeigen hier jedoch durch neue Einblicke in dynamische Netzwerke aus Wechselwirkungen, Dissoziationsmechanismen und die Kooperativität der Ligandenbindung, dass MS-Untersuchungen über die simple Erhaltung von Proteinwechselwirkungen in der Gasphase hinausgehen können. Wir ziehen mögliche Stolpersteine bei der Dateninterpretation in Betracht und legen einen besonderen Schwerpunkt auf jüngste Untersuchungen, die quantitative Informationen über dynamische Proteinwechselwirkungen sowohl in löslichen als auch in Membran-gebundenen Proteinanordnungen liefern." @default.
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