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• W2157677984 abstract "Some properties of salivary amylases of the adults of Adelphocoris suturalis Jakovlev and Dolycoris baccarum L. were studied in vitro and compared with those of several other heteropteran species. The reducing sugar produced by the action of the salivary amylase of D. baccarum increased in proportion to substrate concentration while the concentration was relatively low (below 0.67% in its final concentration). Its increase stopped at the concentrations from 0.67 to 2.0%, and then it increased again constantly but slowly. The optimum temperature for the action of the enzyme was found to be about 50° (in A. suturalis) and about 40° (in D. baccarum), and the optimal pH was 3.5–4.0 in A. suturalis and 6.0 in D. baccarum. The salivary amylase activity of D. baccarum was scarcely affected by NaCl, KNOA3, and other compounds, while the salivary amylase of A. suturalis was strongly activated by NaCl and moderately by KNOA3. It seems highly probable that taxonomically related heteropterous insects might well be grouped with respect to the degree of activation of the salivary amylase by CI- or NOA3-. ZUSAMMENFASSUNG EINIGE EIGENSCHAFTEN DER SPEICHELAMYLASE VON ADELPHOCORIS SUTURALIS (MIRIDAE), DOLYCORIS BACCARUM (PENTATOMIDAE) UND VERSCHIEDENEN ANDEREN HETEROPTERENARTEN Einige Eigenschaften der Speichelamylase von Adelpkocoris suturalis und Dolycoris baccarum wurden im Reagenzglas studiert und mit denen anderer Heteropterenarten verglichen. Die durch die Wirkung der Speichelamylase von D. baccarum produzierten Stärkehydrolysate vermehrten sich im Verhältnis zur Substratkonzentration bei einer verhältnismäßig niedrigen Konzentration (weniger als 0,67% in der Schlußkonzentration). Diese Vermehrung wurde bei einer Konzentration von etwa 0,67 bis 2,0 unterbrochen, um sich dann wieder stetig, aber langsamer fortzusetzen. Die optimale Temperatur für die Wirkung des Fermentes lag für A. suturalis bei etwa 50° und für D. baccarum bei etwa 40°. Die optimale Wasserstoff-Ionenkonzentration betrug für A. suturalis pH 3,5–4,0 und für D. baccarum pH 6,0. Die Aktivität der Speichelamylase von D. baccarum wurde durch NaCl, KNOA3 und andere Verbindungen kaum beeinflußt, während die Speichelamylase von A. suturalis durch NaCl stark und durch KNOA3 schwach aktiviert wurde. Es wird vermutet, daß, hinsichtlich des Aktivierungsgrades der Speichelamylase durch Cl- und NOA3-, systematisch nahe verwandte Heteropterenarten der gleichen Gruppe angehören." @default.
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