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• W2165440505 abstract "Adenovirale E1A-Proteine greifen in vielfaltiger Weise in die Regulation zellularer Prozesse ein. Daher ist es von grosem Interesse die zellularen Interaktionspartner der E1A-Proteine zu identifizieren und in ihrer Struktur und Funktion zu charakterisieren. Ihre Analyse kann weitere Einblicke in die Mechanismen geben, mit denen adenovirale E1A-Proteine in zellulare Prozesse wie z. B. der Zellzyklusregulation und der maligne Transformation eingreifen. Das Produkt des in unserer Arbeitsgruppe neu identifizierten r-SREC-Gens stellt einen neuen cytoplasmatisch lokalisierten Interaktionspartner der E1A-Proteine dar. Ziel dieser Arbeit war, die Interaktion des r-SREC-Protein mit E1A-Proteinen des Adenovirus Serotyps 12 genauer zu charakterisieren, seine genaue Lokalisation in der Zelle zu bestimmen und Hinweise auf mogliche Funktionen dieses Proteins zu erhalten. Erste Daten konnten bestatigen werden, die zeigten, dass die aminoterminal gelegenen 79 Aminosauren (N-Terminus plus CR1) und die konservierte Region 2 (CR2) fur die Bindung des E1A-Proteins an das r-SREC-Protein essentiell sind. Eine genauere Bestimmung der r-SREC-Domanen, die von Seiten des r-SREC-Proteins an der Interaktion mit E1A beteiligt sind, gelang nicht. Das r-SREC-Protein ist cytoplasmatisch und vermutlich am endoplasmatischen Retikulum lokalisiert. Die Interaktion mit E1A fuhrt zu keiner Veranderung der Lokalisation von r-SREC. Auch die Induktion von ER-Stress durch geeignete pharmakologische Agentien fuhrte zu keiner Lokalisationsanderung des r-SREC-Proteins in der Zelle. Durch TUNEL-Assays und AnnexinV/Propidiumiodid-Farbung konnte gezeigt werden, dass die Uberexpression eines exogen eingefuhrten r-SREC-Gens zur Apoptose fuhrt. Es zeigte sich auserdem, dass die Co-Expression des Ad12 E1A13S–Proteins die r-SREC induzierte Apoptose inhibiert. In nachfolgenden Experimenten musste auch die Frage geklart werden in welchen Apoptoseweg das r-SREC Gen involviert ist." @default.
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