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• W2188439006 abstract "La activacion del Receptor de Muerte Fas, tambien llamado APO-1 o CD95, da lugar a la formacion del Death Inducing Signaling Complex (DISC). Este complejo proteico contiene FADD y caspasa-8, entre otras proteinas, y causa el corte y activacion de caspasa-8, que finalmente da lugar a la apoptosis. Existen dos vias de senalizacion diferenciadas en la apoptosis inducida por Fas. En las celulas tipo I, la activacion de Fas da lugar a la formacion de altos niveles de DISC, y los niveles de caspasa-8 son suficientes para cortar directamente la caspasa-3 ejecutora, que desencadena la apoptosis. En las celulas tipo II, los niveles de formacion de DISC son mas bajos y caspasa-3 no es cortada directamente por caspasa-8. En vez de ello, caspasa-8 corta la proteina BH3- only Bid, dando lugar a su forma truncada tBid, que transloca a la mitocondria e induce su permeabilizacion. Esto conlleva la salida de factores apoptogenicos de la mitocondria al citosol, como citocromo c, que da lugar a la activacion de caspasa-3 a traves del apoptosoma. Asi, las celulas tipo II necesitan un paso de amplificacion de la senal a traves de la mitocondria. Los Antagonistas de los Receptores de Muerte son proteinas que son capaces de modular la actividad de los Receptores de Muerte. Entre ellos, Lifeguard (LFG), tambien llamado NMP35 o FAIM2, es un antagonista de Fas altamente expresado en el sistema nervioso. Esta proteina ha sido caracterizada como un inhibidor de la apoptosis inducida por Fas, y se ha comprobado su localizacion en los sitios postsinapticos y en las dendritas. Ademas, se ha comprobado que interacciona directamente con el receptor Fas en los rafts, e inhibe la actividad de las caspasas-8 y -3 tras la activacion de Fas. Sin embargo, su mecanismo de accion aun no ha sido descrito. En este trabajo tratamos de arrojar algo de luz sobre este problema. Primero, resultados previos en nuestro laboratorio mostraron que LFG interacciona con varias proteinas del sistema ubiquitina. Confirmamos que LFG esta ubiquitinado, y tambien mostramos que esta ubiquitinizacion no induce su degradacion. Ademas, nuestros resultados sugieren que la ubiquitinizacion de LFG es no-canonica. Por otro lado, llevamos a cabo un extenso estudio para elucidar la localizacion subcelular de LFG. Demostramos que LFG localiza en las membranas del RE y del Golgi, y en menor medida, tambien en los endosomas. Dado que LFG es miembro de la familia de proteinas TMBIM, que son capaces de modular la actividad de las proteinas de la familia Bcl-2, investigamos su relacion con ellas, y encontramos que interacciona con Bcl-xL y Bcl-2 a traves de su region C-terminal. Ademas, demostramos que LFG solamente protege a las celulas tipo II de la muerte inducida por Fas, y esta proteccion es dependiente de la expresion endogena de Bcl-xL. Para finalizar, nuestros resultados revelan un paso no descrito hasta el momento en la via de senalizacion de las celulas tipo II. La movilizacion de calcio del RE se ha comprobado que es relevante en la via de senalizacion apoptotica inducida por Fas. Aqui, demostramos que LFG modula la salida de calcio del RE tras la estimulacion de Fas, e inhibe la apoptosis inducida por Fas en celulas tipo II. Basandonos en estas observaciones, proponemos que LFG protege de la apoptosis inducida por Fas mediante la modulacion de la salida de calcio del RE." @default.
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