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• W2264065746 abstract "O presente trabalho visou o estudo da producao da ?-glicosidase pela linhagem de Aspergillus sp. utilizando-se residuos agricolas como o farelo de trigo, casca de maracuja e bagaco de cana-de-acucar, a imobilizacao da enzima em diferentes suportes como lentes PVA - Lentikats®, sol-gel, Eupergit, Amberlite, gelatina e alginato de calcio, e a aplicacao da enzima livre e imobilizada na conversao de isoflavonas glicosiladas de soja em isoflavonas agliconas. O fungo foi identificado como Aspergillus niger LBA 02. O extrato enzimatico bruto obtido de A. niger LBA 02 apresentou atividade de ?-glicosidase, CM -celulase, amilase, poligalacturonase e pectinase. Foi obtida maior atividade de ?-glicosidase (44,81 U/g) na fermentacao da linhagem A. niger LBA 02 em meio semissolido composto por 25 g de farelo de trigo e 5,7 mL de agua destilada, apos 240 h de fermentacao a 30°C. Os efeitos da adicao do extrato de levedura e dos sais KH2PO4, NH4NO3, MgSO4.7H2O, no meio de farelo de trigo, para a producao de ?-glicosidase por A. niger LBA 02 nao foram significativos nos niveis estudados. Os residuos casca de maracuja e bagaco de cana-de-acucar adicionados no meio de farelo de trigo nao atuaram como indutores da producao de ?-glicosidase, nos niveis estudados. Dentre os 7 metodos de imobilizacao testados, as tecnicas de sol-gel e lentes PVA - Lentikats® apresentaram melhores resultados para a imobilizacao da enzima ?-glicosidase. A enzima livre apresentou atividade otima a 65°C e pH 4,5, enquanto a enzima imobilizada em sol-gel mostrou atividade otima na faixa de 60 - 65°C. A temperatura de 50°C foi fixada como temperatura otima de trabalho para a enzima imobilizada em lentes PVA - Lentikats®, pois acima da temperatura de 60°C ocorreu a fusao das lentes. A imobilizacao da ?-glicosidase nao alterou o pH otimo de atividade da enzima, permanecendo em 4,5. A imobilizacao resultou em um pequeno aumento da estabilidade termica da ?-glicosidase. A ?-glicosidase imobilizada em lentes PVA - Lentikats® apresentou-se mais estavel do que a enzima livre, apos 3 h de tratamento na faixa de 45 a 55°C. O tempo de meia vida da ?-glicosidase imobilizada em sol-gel a 70°C foi 0,88 h. A ?-glicosidase imobilizada em sol-gel apresentou cerca de 10% de atividade residual apos 3 h a 70°C, enquanto que a enzima livre foi inativada apos 1 hora a 70°C. A ?-glicosidase imobilizada em sol-gel apresentou valores de KM na faixa de 1,0 a 1,25 mM de celobiose, a 60°C, estimados pelos metodos de Lineweaver - Burk, Hanes - Woolf e Solver, enquanto que a enzima livre apresentou valores de 0,92 a 1,69 mM de celobiose, sugerindo que nao houve alteracao da afinidade da enzima pelo substrato celobiose com a imobilizacao. A imobilizacao da enzima em lentes PVA - Lentikats® resultou em um aumento dos valores de KM estimados em 3,61; 2,7 e 3,03 mM de celobiose, a 50°C, respectivamente, pelos metodos de Lineweaver - Burk, Hanes - Woolf e Solver indicando que a imobilizacao resultou em diminuicao da afinidade da enzima imobilizada pelo substrato. A taxa de conversao relativa da solucao 1,5 mM de celobiose em tampao acetato 0,5 M pH 5,0 a 50°C, utilizando-se ?-glicosidase imobilizada em lentes PVA - Lentikats® em processo continuo foi de 100% apos 5 h, entretanto a porcentagem de conversao diminuiu para 40% apos 148 h. A ?-glicosidase livre e imobilizada produzida pelo micro-organismo A. niger LBA 02 foi capaz de hidrolisar as isoflavonas glicosiladas de soja em suas formas agliconas. O teor da isoflavonas agliconas aumentou no extrato de isoflavonas de soja tratadas com ?-glicosidase livre e imobilizada em lentes PVA - Lentikats® e sol-gel, sendo que a daidzeina aumentou aproximadamente 2,6; 10,8 e 12,2 vezes e o teor de genisteina aumentou 11,7; 11,4 e 11,4 vezes quando aplicada a enzima ?-glicosidase livre e imobilizada em lentes PVA - Lentikats® e sol-gel, respectivamente, ao final de 24 h Abstract" @default.
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