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• W2275558208 abstract "La Fibrosis Quistica (FQ) es una enfermedad autosomica recesiva producida por mutaciones en el gen que codifica el canal de cloruro CFTR. Muy poco se sabe sobre los mecanismos moleculares involucrados en el dano celular producido por la falla del canal CFTR. Mediante la metodologia de “Display Diferencial” o “Differential Display” (DD) observamos que la expresion del gen de origen nuclear CISD1 (CDGSH Iron Sulfur Domain 1) estaba disminuida en un modelo celular de FQ. Dado que el DD es una tecnica que aporta evidencias pero es susceptible a falsos positivos y negativos, se decidio que el primer enfoque de esta Tesis fuera corroborar los resultados del DD. Para ello se utilizaron tecnicas como RT-PCR semi cuantitativas y RT seguida de PCR en tiempo real para medir los niveles de expresion de CISD1 en distintos modelos celulares de FQ o con celulas que expresasen CFTR wt en presencia de inhibidores o activadores del CFTR. Ya que CISD1 es un gen que se encuentra en el genoma nuclear, el siguiente enfoque de esta Tesis fue determinar la localizacion subcelular de su producto. En este caso, se utilizo la expresion de una quimera unida a EGFP y mediante microscopia confocal pudimos demostrar que CISD1 codifica una proteina de localizacion mitocondrial. La localizacion mitocondrial fue confirmada por Wiley y col. Ellos ademas reportaron que CISD1 posee un grupo prostetico del tipo 2Fe-2S en lugar de Zinc, como postulamos en un principio debido a su estructura primaria. La funcion de esta proteina es desconocida, pero estudios hechos en mitocondrias aisladas de celulas cardiacas de un raton nulo (-/-) para mitoNEET (CISD1 en humanos) presentaban disminuida en un 30 % la capacidad maxima de la fosforilacion oxidativa medida en estado 3. Ademas, en un trabajo anterior de Colca y colaboradores, se reporto que la proteina Minner-1 de raton (producto de splicing alternativo de CISD1) co-inmuno precipito con proteinas pertenecientes al complejo l de la cadena de transporte de electrones. Luego de que comprobamos su localizacion mitocondrial mediante la quimera GFP-CISD1, nuestro siguiente objetivo fue determinar si la actividad del complejo I mitocondrial se encontraba afectada por la expresion diferencial de CISD1 (un efecto observado en FQ por Grabriel Valdivieso en su Tesis, aun no publicado). Para tal fin medimos la actividad in gel del CIm mediante la tecnica “Blue Native-PAGE” (BN-PAGE), en mitocondrias extraidas desde diferentes modelos experimentales de celulas FQ transfectadas con CISD1 salvaje y celulas Caco-2 (no FQ) transfectadas con un variante mutada de CISD1 obtenida por mutagenesis dirigida en las cisteinas 72 y 74 que fueron reemplazadas por serinas en un plasmido de expresion para eucariotas pcDNA 3.1(-). Asi, observamos que la disminucion significativa de la actividad del CIm reportada por Valdivieso y col. en distintos modelos FQ era restaurada por la expresion ectopica de CISD1, mientras que la variante mutada de CISD1 modulo negativamente la actividad normal del Clm en celulas Caco-2 (no FQ)." @default.
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