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• W2289284459 abstract "Las phasinas son un grupo de proteinas que se encuentran asociadas a granulos de polihidroxialcanoatos (PHA). Ademas de su rol estructural como parte de la cubierta del granulo, se han encontrado diferentes funciones estructurales y regulatorias asociadas a varias de estas proteinas, y se han desarrollado aplicaciones biotecnologicas utilizando proteinas fusionadas a phasinas. A pesar de su diversidad funcional, la estructura de estas proteinas ha sido analizada en detalle en muy pocos estudios. PhaP de Azotobacter sp. FA8 (PhaPAz) pertenece al grupo mas representado de la multifuncional familia de las phasinas. Esta proteina ha sido clonada y expresada en Escherichia coli. Las cepas recombinantes de E. coli que sobreexpresan phaPAz crecen mas y acumulan mas polimero, lo que sugiere que PhaPAz ejerce un efecto promotor del crecimiento. Se observo tambien que la expresion de PhaPAz tiene un inesperado efecto protector en E. coli no productora de PHA, tanto en condiciones normales como en condiciones de estres, resultando en un mayor crecimiento y mayor resistencia a estres oxidativo y estres termico. El objetivo de este trabajo doctoral es realizar una caracterizacion funcional y estructural de esta phasina para estudiar sus diversas propiedades y dilucidar el mecanismo por el cual ejerce su efecto protector. Su estructura primaria revelo que no posee claros dominios hidrofobicos, caracteristica que parece ser comun a la mayoria de las phasinas, a pesar de su capacidad de union a granulos lipidicos. La estructura secundaria de esta proteina consiste en α-helices, combinadas con regiones desestructuradas que le confieren una notable flexibilidad dependiente del entorno. Los datos experimentales obtenidos revelaron que PhaPAz es un tetramero formado por interacciones de tipo coiled coil entre los monomeros. Estas caracteristicas estructurales tamben fueron encontradas en otras phasinas y podrian estar relacionadas con su diversidad funcional. Se realizaron experimentos de actividad chaperona in vitro para dilucidar el mecanismo por el cual PhaPAz ejerce su efecto protector. PhaPAz demostro evitar la agregacion termica de la proteina Citrato Sintasa (CS) y facilitar el proceso de replegado de la enzima luego de la desnaturalizacion por metodos quimicos in vitro. Estos experimentos mostraron que PhaPAz tiene actividad chaperona in vitro. Se utilizaron tecnicas de microscopia de fluorescencia y de transmision electronica para analizar la localizacion intracelular de PhaPAz en cepas de E. coli productoras y no productoras de PHB con el objetivo de estudiar el rol de PhaPAz en el plegado de proteinas in vivo, el agregado de proteinas y la dinamica de formacion de cuerpos de inclusion. PhaPAz colocalizo con los cuerpos de inclusion de PD, proteina que forma grandes y visibles agregados cuando es sobreexpresada en E. coli. Se observo una reduccion en el numero de cuerpos de inclusion cuando PD fue coproducida con PhaPAz o con la chaperona GroELS. Estos resultados demuestran que PhaPAz presenta actividad chaperona tanto in vitro como in vivo en E. coli recombinante, y sugieren que las phasinas podrian tener un rol protector general en los productores naturales de PHA. Estas observaciones hacen posible el uso de esta proteina en el desarrollo de nuevas aplicaciones biotecnologicas, como por ejemplo la produccion de proteinas recombinantes y otros productos heterologos en E. coli." @default.
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