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- W2335139250 abstract "ヒト象牙質より内在性プロテァーゼの抽出を試み, その諸性質をSDS/PAGEおよびenzymographyを用いて既知のプロテアーゼと比較検討した。ゼラチンおよびカゼインenzymogramにおいて乳歯象牙質PBS可溶性分画中にMr-59Kのプロテァーゼ (59KP-ase) をメインバンドとする数種類のプロテアーゼが確認された。59KP-aseはヘパリン, ゼラチンアフィニティーカラムを用いることによリゼラチンカラムから1MのNaClで溶出される分画として部分精製された。至適pHは9付近でありEDTAおよびPMSFにより活性が阻害された。分子量はトリプシンや動物性および細菌性コラゲナーゼとは異なっていた。また, このプロテァーゼはオステオポンチンに対する分解能を有していた。以上のことからヒト象牙質中に見出された分子量59Kのプロテアーゼは従来より報告されているようなコラゲナーゼとは異なったメタロプロテアーゼおよびセリンプロテァーゼとしての性格を有する象牙質に特有なリン蛋白分解酵素である可能性が示唆された。" @default.
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