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- W2429952463 abstract "La tetraspanina CD9 interacciona con distintos miembros de las subfamilias β1, β3 y β4 de las integrinas. A traves de esta interaccion CD9 regula la adhesion, la migracion y la senalizacion celular. Sin embargo, hasta este momento no se habia descrito ninguna interaccion de esta tetraspanina con miembros de la subfamilia β2. Los resultados de colocalizacion, hibridacion por proximidad y co-inmunoprecipitacion, que se presentan en esta tesis, muestran que CD9 se asocia con la integrina de la subfamilia β2 LFA-1 en la superficie de distintos tipos de leucocitos (linfocitos T, B y celulas monociticas). Esta interaccion es resistente a condiciones de solubilizacion fuertes, lo que apunta, junto con los resultados de los ensayos de pull-down y entrecruzamiento quimico, a una interaccion directa entre las dos moleculas que se produce a traves del dominio extracelular grande de CD9. Ademas, CD9 regula funcionalmente a la integrina LFA-1, puesto que la presencia de esta tetraspanina inhibe la adhesion de LFA-1 a su ligando ICAM-1 y la citotoxicidad celular dependiente de esta union. La regulacion de CD9 sobre LFA-1 no implica cambios en la afinidad de la integrina, pero si cambios en su avidez que se evidencian por la alteracion causada por CD9 en el patron de distribucion de LFA-1 en la superficie celular. Curiosamente, la regulacion que ejerce CD9 sobre la adhesion de integrinas de la subfamilia β1 es inversa a la observada para la integrina LFA-1." @default.
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