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• W2611761657 abstract "Lipophile Substanzen werden vom Körper unverändert nur sehr langsam ausgeschieden. Eine wichtige Funktion des Fremdstoffwechsels ist daher, lipophile Stoffe in hydrophile, leichter ausscheidbare Moleküle umzuwandeln. Der Fremdstoffmetabolismus, d. h. die Biotransformation von Fremdstoffen, findet vor allem in der Leber, daneben im Darm, in der Niere, der Lunge und in geringerem Ausmaß in den anderen Organen des Körpers statt. Daneben trägt auch die Darmflora zur Biotransformation bei, insbesondere durch Hydrolyse und Reduktion von Fremdstoffen. Bemerkenswert ist die Fähigkeit des Organismus, Fremdstoffe unterschiedlichster Struktur metabolisieren und eliminieren zu können. Dies beruht unter anderem darauf, dass die betreffenden Enzyme häufig eine breite Substratspezifität aufweisen und in Isoenzymformen mit unterschiedlicher Substratspezifität vorkommen. Der Fremdstoffmetabolismus wird in zwei Phasen unterteilt. Bei den Reaktionen der Phase I, d. h. Oxidation, Reduktion und Hydrolyse, werden in die Ausgangsverbindung funktionelle Gruppen eingefügt oder verfügbar. Bei den Reaktionen der Phase II werden funktionelle Gruppen mit Molekülresten gekoppelt, die beim Intermediärstoffwechsel gebildet werden, d. h. mit Glucuronsäure, Sulfonatrest, Carbonsäuren, Methylgruppen, Aminosäuren, Glutathion. Die Produkte der Phase-II-Reaktion sind in der Regel wasserlöslich. Ausnahmen stellen die Produkte der Acetylierung und Methylierung dar. Die Reaktionen des Fremdstoffwechsels führen nicht notwendig zu biologisch inaktiven Verbindungen. So werden bestimmte Arzneimittel erst durch die Biotransformation in den eigentlichen Wirkstoff und bestimmte Fremdstoffe in elektrophile toxische Metaboliten umgewandelt. Diese können durch direkte Reaktion mit der DNA oder mit funktionell wichtigen Proteinen und Lipiden irreversible toxische Wirkungen auslösen. Auch indirekte Wirkungen sind möglich, z. B. durch Erschöpfung des GSH- oder NADPH-Pools. Radikalische Metaboliten können zudem durch das sogenannte Redoxcycling toxische Sauerstoffspezies bilden. Die Enzyme des Fremdstoffwechsels liegen in der Zelle kompartimentiert vor. Die für den Fremdstoffmetabolismus sehr wichtigen P450-abhängigen Monooxygenasen, die zahlreiche Oxidationsreaktionen katalysieren, sind ebenso wie die Glucuronosyltransferase und eine Form der Epoxidhydrolase in den Membranen des endoplasmatischen Retikulums und der Kernmembran der Zellen lokalisiert. Ein Teil der Hydroxylierungsprodukte kann somit bereits nahe ihres Entstehungsortes mit Glucuronsäure verbunden oder im Falle von Epoxiden in vicinale Dihydrodiole umgewandelt werden. Andere Enzyme des Fremdstoffwechsels kommen im Zytoplasma vor. Beispiele hierfür sind die Sulfotransferasen und fast alle GSH-S-Transferasen, die Sulfonate- bzw. Glutathionkonjugate bilden. Enzyme des Fremdstoffwechsels, wie die P450-abhängigen Monooxygenasen und die UDP-Glucuronosyltransferasen, können durch Fremdstoffe einschließlich Pflanzeninhaltsstoffe induziert werden. Diese Stoffe sind zumeist auch Substrate und bewirken eine verstärkte Neusynthese und in bestimmten Fällen einen verminderten Abbau dieser Enzyme. Durch die Enzymvermehrung kommt es bei gleicher Konzentration am Enzym zu einer erhöhten Eliminationsgeschwindigkeit des Fremdstoffes. Die fremdstoffmetabolisierenden Enzyme unterscheiden sich hinsichtlich Vorkommen, Spezifität und Aktivität in den verschiedenen Spezies. Auch die Individuen einer Spezies können sich beträchtlich unterscheiden. So kann beim Menschen die Aktivität einzelner Enzyme interindividuell bis um einen Faktor von 100 variieren. Die Enzymaktivitäten von Inzuchtstämmen der Labortiere (Ratten- bzw. Mäusestämme) weisen dagegen nur geringfügige Unterschiede auf. Kenntnisse der Unterschiede fremdstoffmetabolisierender Enzyme bei Versuchstier und Mensch helfen bei der Extrapolation von Ergebnissen, die in Tierversuchen gewonnen wurden auf den Menschen und somit bei der Bewertung des gesundheitlichen Risikos von Schadstoffen für den Menschen." @default.
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