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- W2624403814 abstract "Die Sialat-Pyruvat-Lyase (EC 4.1.3.3) katalysiert die Spaltung von Sialinsauren in Pyruvat und das entsprechende Mannosamin. Die Sialat-Pyruvat-Lyase von Clostridium perfringens wurde in E. coli exprimiert, bis zur Homogenitat gereinigt und charakterisiert. Das rekombinante Enzym besitzt ein pH-Optimum von 7,6 und ein Temperaturoptimum von 65-70 °C. In Gegenwart von Pyruvat ist es moderat thermostabil bis etwa 70 °C. Das Enzym besitzt in 50 mM Kaliumphosphatpuffer bei pH 7,2 eine spezifische Aktivitat von 22 U/mg und einen KM-Wert fur Neu5Ac von 2,1 mM. Beide Werte erhohen sich in 250 mM Kaliumphosphatpuffer auf dann 27 U/mg und 3,2 mM. Steigende Salzkonzentrationen hemmen dagegen die Enzymaktivitat. Durch zielgerichtete Mutagenese konnte gezeigt werden, dass Lysin 161 wahrend der Katalyse eine Schiff'sche Base mit dem Substrat ausbildet. Tyrosin 133 hat ebenfalls grose Bedeutung fur die Enzymkatalyse, die genaue Funktion von Tyrosin 133 ist allerdings unklar. Vermutlich stabilisiert dieser Tyrosinrest die Seitenkette von Lysin 161 und/oder das gebundene Substrat und ermoglicht dadurch eine optimale Katalyse. Aspartat 187 und Glutamat 188 sind an der Bindung des Substrates im aktiven Zentrum beteiligt. Sie bilden Wasserstoffbruckenbindungen zu den Hydroxylgruppen an C8 und C9 der Sialinsaure aus. Anhand der Ergebnisse aus den Mutagenesestudien wurde das Modell zum Reaktionsmechanismus der Sialat-Pyruvat-Lyasen modifiziert." @default.
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