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- W26853105 abstract "Certaines proteines, appelees proteines amphitropiques, sont solubles en milieux aqueux et capables de se lier aux membranes pour leurs activites biologiques. Ces proteines apparaissent comme d'excellents modeles pour la comprehension des principes generaux de stabilite et de repliement des proteines membranaires intrinseques. L'α-lactalbumine et l'apo-myoglobine ont ete choisies comme modeles de proteines amphitropiques. Nous proposons une etude exhaustive des facteurs qui influencent la liaison aux membranes de ces deux proteines telles que le pH, la presence de cofacteurs, la force ionique, la charge et la courbure des membranes. Une description macroscopique des mecanismes de liaison a ete entreprise par des experiences de centrifugation et de fluorescence. Enfin, la structure et la stabilite des etats lies aux membranes ont ete sondees par des experiences d'echanges hydrogene/deuterium (H/D). L'etat conformationnel de l'α-lactalbumine liee aux membranes s'est revele tres dependant de la courbure membranaire. Nous avons identifie deux helices amphiphiles qui sont directement impliquees dans les interactions α-lactalbumine-lipides. D'autre part, nos experiences d'echanges H/D permettent une description thermodynamique de la liaison a la membrane. Dans le cas de l'apo-myoglobine, nos resultats suggerent un mecanisme commun d'insertion membranaire pour les proteines qui possedent une topologie de type globine. Par ailleurs, la liaison de l'apo-myoglobine aux membranes ne semble pas necessaire pour la fonction biologique de cette proteine. Une description des structures membranaires de l'apo-myoglobine a ete entreprise par des experiences d'echanges H/D suivies par spectrometrie de masse." @default.
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