Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W2765714874> ?p ?o ?g. }
Showing items 1 to 55 of
55
with 100 items per page.
- W2765714874 abstract "Un membre de la famille des tetraspanines, CD82, est une proteine transmembranaire et l'un des rares suppresseurs de metastase identifie jusqu'a present. Cependant, le mecanisme de suppression de metastase induite par CD82 reste mal compris. Les tetraspanines, y compris CD82, ont la propriete unique de creer un reseau d'interactions proteines-proteines a la membrane plasmique, appele « tetraspanin web ». Dans ce reseau, CD82 est connu pour interagir avec d’autres tetraspanines, y compris CD9, CD81 et CD151, en plus d’autres proteines membranaires telles que les integrines, les recepteurs de facteurs de croissance et les proteines de type immunoglobuline. De plus, des travaux anterieurs ont identifie que l'interaction de CD82 avec l’EGFR, d'autres tetraspanines et les integrines depend de l'expression des gangliosides au sein de la membrane plasmique.A ce jour, les etudes dans ce domaine ont utilise des techniques d'ensemble qui ne peuvent pas tenir compte de la dynamique et de la stochasticite de la membrane, alors qu'il est maintenant bien etabli que l'organisation spatio-temporelle de ses composants est cruciale pour certaines fonctions cellulaires.Ainsi, lors de ma these de doctorat, j'ai cherche a etudier a la fois la dynamique et la compartimentation de CD82 et de ses partenaires a la membrane plasmique des cellules epitheliales mammaires HB2. Pour ce faire, la technique de pistage en molecule unique basee sur l’utilisation d’un microscope TIRF a ete utilisee afin d’obtenir des informations directes a l'echelle nanometrique sur la dynamique de proteines individuelles dans les cellules vivantes. Nos experiences en pistage de molecule unique ont demontre que l'expression de CD82 augmentait la dynamique CD81 a la membrane plasmique des cellules HB2 et modifiait ses interactions au sein du tetraspanin web. En revanche, les dynamiques de CD9 et de l’integrine α3 n'ont pas ete modifiees par l'expression de CD82. De plus, en modifiant enzymatiquement l'expression des gangliosides, nous avons montre que ces lipides sont impliques a la fois dans la dynamique et la compartimentation des tetraspanines a la membrane plasmique. En effet, la depletion en gangliosides entraine une augmentation de la dynamique de CD82, CD81 et de l’integrine α3 ainsi qu'une redistribution des tetraspanines a la membrane plasmique. Nous avons egalement etudie la migration en 2D des cellules HB2 et montre que CD82 et les gangliosides modifiaient de facon differentielle la migration des cellules HB2.L’ensemble de nos resultats demontrent que CD82 et les gangliosides modulent de maniere differente la dynamique et la compartimentation des tetraspanines et de leurs partenaires a la membrane plasmique des cellules HB2. Enfin, ce travail suggere que l'activite de CD82 en tant que suppresseur de metastase pourrait etre en partie liee a sa capacite, en cooperation avec les gangliosides, a moduler l'organisation spatio-temporelle de ses partenaires au sein du tetraspanin web." @default.
- W2765714874 created "2017-11-10" @default.
- W2765714874 creator A5000927230 @default.
- W2765714874 date "2017-09-22" @default.
- W2765714874 modified "2023-09-23" @default.
- W2765714874 title "Influence of gangliosides in the dynamics and partitioning of CD82 and its partners" @default.
- W2765714874 hasPublicationYear "2017" @default.
- W2765714874 type Work @default.
- W2765714874 sameAs 2765714874 @default.
- W2765714874 citedByCount "0" @default.
- W2765714874 crossrefType "dissertation" @default.
- W2765714874 hasAuthorship W2765714874A5000927230 @default.
- W2765714874 hasConcept C138885662 @default.
- W2765714874 hasConcept C1491633281 @default.
- W2765714874 hasConcept C153911025 @default.
- W2765714874 hasConcept C15708023 @default.
- W2765714874 hasConcept C185592680 @default.
- W2765714874 hasConcept C2777208748 @default.
- W2765714874 hasConcept C55493867 @default.
- W2765714874 hasConcept C86803240 @default.
- W2765714874 hasConceptScore W2765714874C138885662 @default.
- W2765714874 hasConceptScore W2765714874C1491633281 @default.
- W2765714874 hasConceptScore W2765714874C153911025 @default.
- W2765714874 hasConceptScore W2765714874C15708023 @default.
- W2765714874 hasConceptScore W2765714874C185592680 @default.
- W2765714874 hasConceptScore W2765714874C2777208748 @default.
- W2765714874 hasConceptScore W2765714874C55493867 @default.
- W2765714874 hasConceptScore W2765714874C86803240 @default.
- W2765714874 hasLocation W27657148741 @default.
- W2765714874 hasOpenAccess W2765714874 @default.
- W2765714874 hasPrimaryLocation W27657148741 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W189905824 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W1992380147 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W2723744440 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W2725860995 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W2782566550 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W2783292430 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W2784790176 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W2948389439 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W3011678412 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W3014044044 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W3016249774 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W3027661357 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W3107009235 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W3107685444 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W3160324302 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W3164316426 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W3172218264 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W3205931168 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W359247079 @default.
- W2765714874 hasRelatedWork W3110824448 @default.
- W2765714874 isParatext "false" @default.
- W2765714874 isRetracted "false" @default.
- W2765714874 magId "2765714874" @default.
- W2765714874 workType "dissertation" @default.