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- W2775193072 abstract "Les CO-Deshydrogenases (CODH) catalysent l’oxydation reversible du CO en CO2. Le site actif des CODH isolees d’organismes anaerobies est constitue d’un centre [Ni-4Fe-4S]. La CODH contient 3 autres centres Fer-soufre dont un est a l’interface entre les deux monomeres. Nous avons etudie differents aspects de la reactivite de CODHs provenant de divers micro-organismes : leur fonction physiologique, la maturation de leur site actif, leur mecanisme catalytique et leur reactivite vis-a-vis de l’O2. Ces enzymes sont reputees etre « extremement » sensibles a l’O2, cependant le mecanisme d’inactivation par l’oxygene n’est pas connu. Nous avons etudie par electrochimie directe l’effet de l’oxygene sur differentes CODHs et montre que l’oxygene inhibe rapidement le site actif, mais qu’il est possible de reactiver l’enzyme partiellement ou totalement apres reactivation.Afin de caracteriser la chaine de transfert d’electron de la CODH de Desulfovibrio vulgaris Hildenborough, nous avons analyse par des approches biochimiques, electrochimiques et spectroscopiques differents mutants de la CODH. Nous avons, par mutagenese dirigee, modifie le centre [2Fe-2S] interfacial soit pour le convertir en centre [4Fe-4S] soit pour l’eliminer completement.Pour comprendre la fonction de la proteine accessoire CooC dans la maturation du site actif de la CODH de Desulfovibrio vulgaris Hildenborough, nous avons entrepris differentes approches pour produire cette maturase et nous avons compare les structures cristallographiques des CODHs produites en presence ou en absence de la maturase. Nos donnees sont coherentes avec les resultats obtenus precedemment : CooC est necessaire a l’insertion du nickel." @default.
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