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- W2785582016 abstract "Das Humanpathogen Listeria monocytogenes verursacht die seltene, jedoch lebensgefahrliche Infektionskrankheit Listeriose. Eine grose Anzahl der bekannten listeriellen Pathogenitatsfaktoren wird von einem einzigen Transkriptionsfaktor (PrfA) reguliert, der zur Crp/Fnr-Familie der bakteriellen Transkriptionsfaktoren gehort. Die Kristallstrukturen von PrfA und einer konstitutiv aktiven Mutante PrfAG145S konnten erfolgreich gelost werden. Durch den strukturellen Vergleich konnte gezeigt werden, dass die Mutation G145S dramatische strukturelle Anderungen in PrfA auslost, die insbesondere das HTH-Motiv betreffen. Das HTH-Motiv von PrfAG145S nimmt dabei uberraschenderweise eine Konformation an, die dem des cAMP-induzierten, insbesondere dem des DNA-gebundenen Crp entspricht. Desweiteren konnte ein Tunnel in der PrfA-Struktur detektiert werden, der einen kleinen, teilweise hydrophoben Effektor als putativen Kofaktor binden konnte. Mittels Oberflachenplasmonresonanz-Spektroskopie wurden DNA-Bindungsaffinitaten fur PrfA ermittelt. Zur detaillierten Analyse der Interaktion von PrfA mit DNA wurden Kokristallisationsversuche von PrfA mit unterschiedlichen Oligonukleotiden durchgefuhrt. Die ADP-Ribosylierung ist ein wichtiger Prozess, bei dem pathogene Organismen eukaryotische Proteine posttranslational modifizieren. Vor kurzem wurde in Staphylococcus aureus das Exoenzym C3stau2 entdeckt, das zur Familie der C3-ahnlichen ADP-Ribosyltransferasen gehort. Im Gegensatz zu C3bot1, dem Hauptreprasentanten dieser Familie aus Clostridium botulinum, ADP-ribosyliert C3stau2 neben RhoA, -B und -C auch RhoE und Rnd3, die sich funktionell von den anderen GTPasen unterscheiden. Die Kristallstruktur von C3stau2 wurde erfolgreich gelost. Dabei stellte sich heraus, dass C3stau2 strukturelle Ahnlichkeiten zu C3bot1 aufweist. Um die erweiterte Substratspezifitat von C3stau2 im Detail untersuchen zu konnen, sollte der Komplex aus C3stau2 und RhoA kristallisiert und strukturell aufgeklart werden." @default.
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