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- W2804994985 abstract "O complexo amilolitico possui enzimas de grande importância industrial, como a α-amilase e a glucoamilase, que catalisam a hidrolise do amido. Fungos filamentosos sao capazes de produzir enzimas amiloliticas e dentre eles estao os do genero Aspergillus, que se destacam como excelentes produtores e o Neurospora crassa Mutante exo-1 que e conhecido pela hiperexpressao da glucoamilase. O presente trabalho teve por objetivo purificar, imobilizar e caracterizar amilases produzidas pelos fungos Aspergillus sp. e Neurospora crassa Mutante exo-1. A α-amilase produzida pelo fungo Aspergillus sp. obteve purificacao em coluna DEAE-Celulose de 7,59 vezes e 82,79 % de rendimento. A analise eletroforetica em SDS-PAGE a 7 % revelou uma banda bem definida de peso molecular aproximado de 87 kDa. A imobilizacao foi realizada em alginato de sodio 3,5 % e cloreto de calcio 0,5 M apresentando em torno de 40 % de atividade apos o quarto e quinto ciclo de reuso. Os valores de pH e temperatura otimos, para as enzimas livre e imobilizada, foram 4,5 e 65 °C e 4,5 e 60 °C, respectivamente. Os testes de estabilidade ao pH da enzima imobilizada mantiveram valores proximos a 100 %, enquanto que a livre apresentou queda de 50 % da atividade em todas as faixas de pH nos primeiros 10 minutos de incubacao. Na estabilidade a temperatura a enzima imobilizada manteve 100 % de atividade em 40 °C, decaindo para 34 % quando elevada ate 45 °C, 42 % a 50 °C e 69 % em 55 °C. A enzima livre apresentou 100 % de atividade em 40 e 55 °C, 70 % em 45 °C e 87 % em 50 °C. A glucoamilase produzida pelo Neurospora crassa Mutante exo-1 apresentou purificacao de 1,75 vezes com 31,27 % de rendimento em precipitacao com sulfato de amonio e coluna DEAE-Celulose. A analise eletroforetica SDS-PAGE a 7 % mostrou uma unica banda bem definida. Para a imobilizacao foram utilizados os valores otimizados de 4 % de alginato e cloreto de calcio 0,1 M mantendo 35 % da atividade do quarto ao sexto ciclo. Os valores de pH e temperaturas otimos obtidos para a enzima livre e imobilizada foram de pH 5,0 e 65 °C e pH 5,5 e 55 °C, respectivamente. No teste de estabilidade ao pH a enzima livre demonstrou estabilidade em pH 4,0-8,0, a enzima imobilizada reteve menos de 20 % da atividade em 10 minutos de incubacao em todos os pH. Na estabilidade a temperatura a enzima livre tambem apresentou melhores resultados quando comparado a enzima imobilizada, retendo aproximadamente 100 % de suaatividade a 40 e 45 °C, enquanto que a imobilizada reteve menos de 15 % da atividade em todas as temperaturas apos 60 minutos de incubacao. Os resultados revelaram que a imobilizacao se mostrou promissora por ser de facil processamento, baixo custo e pela possibilidade de recuperacao e reutilizacao da enzima." @default.
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