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- W2891454907 abstract "In dieser Arbeit wurden zwei fur das Humanpathogen L. monocytogenes wichtige Subproteome sowie die Wirtszellantwort auf Invasion dieses Pathogens mit Methoden der Funktionellen Genomanalyse untersucht. Mittels LC-MS/MS gelang erstmals, die kovalent-gebundenen Zellwandproteine von L. monocytogenes zu untersuchen und 6 LPXTG-Proteine wurden identifiziert. Weiterhin konnte gezeigt werden, dass diese fur die Pathogenitat von Listeria monocytogenes wichtige Proteinklasse uber das Enzym Sortase A an das Peptidoglycan verknupft wird. Durch 2D-Gelelektrophorese und LC-MS/MS wurden 105 sekretorische Proteine identifiziert, darunter alle primaren Virulenzfaktoren. Durch einen Vergleich mit einer prfA-Deletionsmutante konnte die PrfA-abhangige Expression der primaren Virulenzfaktoren bestatigt werden und 13 weitere putativ PrfA-regulierte Proteine identifiziert werden. Durch einen Vergleich der Uberstandsproteine der apathogenen Art L. innocua mit L. monocytogenes wurden neben den 8 primaren Virulenzfaktoren 8 weitere Proteine identifiziert, die ebenfalls keine orthologen Gene in der apathogenen Art L. innocua besitzen. Bei Proteom- und ersten Transkriptionsuntersuchungen von mit L. monocytogenes infizierten HeLa-Zellen wurden mehrere Hinweise gefunden, dass wahrend der listeriellen Invasion anti-apoptotische Signalwege in den Wirtszellen induziert sein konnten. Weiterhin konnte gezeigt werden, dass das Mikrotubuli-destabilisierende Protein Stathmin durch Infektion mit Listerien spezifisch phosphoryliert wird. Durch die Prasentation von rekombinantem InlB und des naturlichen Liganden von Met, HGF, konnte bestatigt werden, dass die Aktivierung von Met dafur verantwortlich ist." @default.
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