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- W2912974077 abstract "Pyruvatcarboxylase ausPenicillium camemberti, var. candidum, gehört zur Gruppe der allosterischen Regulationsenzyme. Der Komplex MgATP2− reagiert als ein Substratmolekül, es wird homotrop cooperatty an zwei Bindungsstellen gebunden. Die Kinetik dieser Bindung ist zweiter Ordnung, sie wird in Gegenwart von freien Magnesiumionen geändert. Die Reaktion verläuft dann nach der Reaktionskinetik erster Ordnung bezogen auf MgATP2−. Die spezielle Regulation der Bereitstellung von Biosynthese-Ausgangsstoffen erfolgt über Feedback-Hemmung durch Asparaginsäure, einem unmittelbaren Folgeprodukt der Pyruvatcarboxylase-Reaktion. Allosterischer Aktivator ist Acetyl-Coenzym A. Der Hemmstoff ADP wird an einer Bindungsstelle gebunden." @default.
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- W2912974077 title "Stoffwechseluntersuchungen an lebensmitteltechnologisch wichtigen Mikroorganismen X. Mitteilung Pyruvatcarboxylase aus Penicillium camemberti, var. candidum 3. Allosterische Eigenschaften des Enzyms" @default.
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