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• W294187324 abstract "Bei den Hydroxynitril-Lyasen (HNLs, EC 4.1.2.X) handelt es sich um eine strukturell heterogene Gruppe von Enzymen, die in der Natur die Spaltung von Cyanhydrinen katalysieren, aber auch zur Herstellung enantiomerenreiner Cyanhydrine eingesetzt werden. In dieser Arbeit wurden die drei HNLs aus Manihot esculenta (MeHNL), Arabidopsis thaliana (AtHNL) und Linum usitatissimum (LuHNL) im Hinblick auf einige biotechnologisch relevante Aspekte charakterisiert, wie z.B. die Puffervertraglichkeit, die pH- und temperaturabhangige Aktivitat und Stabilitat oder, wie im Fall der LuHNL, auch das Substratspektrum. Bei der Untersuchung der Puffervertraglichkeit zeigten AtHNL und LuHNL in allen getesteten Puffern gute Aktivitaten, wohingegen die MeHNL durch Acetat stark inhibiert wird. Obwohl sowohl MeHNL als auch AtHNL zur strukturellen Familie der alpha/beta-Hydrolasen gehoren und beide uber die gleichen katalytisch aktiven Aminosauren verfugen, tragt ein veranderter Substratbindungsmechanismus der AtHNL, der mit einem veranderten Aufbau des aktiven Zent-rums einhergeht, dazu bei, dass diese nicht durch Acetat inhibiert wird. Da bei der technischen Anwendung der HNLs aufgrund der besseren Stabilitat der Produkte im Sauren sowie zur Unterdruckung der basenkatalysierten, nicht-enantioselektiven Addition von HCN an die Carbonylkomponenten normalerweise niedrige pH-Werte vorherrschen, lag ein Schwerpunkt dieser Arbeit auf der Charakterisierung der pH-abhangigen Aktivitat und Stabilitat dieser Enzyme. Es wurde gezeigt, dass die MeHNL von den drei untersuchten En-zymen im sauren pH-Bereich sowohl die hochste Aktivitat als auch Stabilitat aufweist. Aktivitat und Stabilitat der LuHNL liegen im Vergleich zur MeHNL etwas niedriger, wahrend die AtHNL bereits bei schwach sauren pH-Werten sehr schnell inaktiviert und in diesem Bereich dementsprechend auch wenig Aktivitat aufweist. Fur zwei Enzyme konnten Moglichkeiten zur Stabilisierung gefunden werden: wahrend die Verwendung der MeHNL in E. coli-Zellrohextrakten zu einer drastischen Zunahme der Stabilitat fuhrt, kann die AtHNL durch Zusatz kompatibler Additive wie Saccharose oder Sorbitol stabilisiert werden. Zusatzlich wurden die pH-abhangigen Inaktivierungsmechanismen der MeHNL und der AtHNL durch den Einsatz verschiedener spektroskopischer Methoden detailliert untersucht. Es zeigte sich, dass die MeHNL auf ein Absenken des pH-Wertes mit einer schnellen, partiel-len Entfaltung alpha-helikaler Strukturbereiche reagiert, was mit einem zeitlichen Abstand von zwei Stunden zu einer Aggregation des Enzyms fuhrt. Bei der AtHNL hingegen fuhrt das Ab-senken des pH-Wertes zu einem kontinuierlich verlaufenden Verlust an Sekundarstruktur, der an einen schnell verlaufenden Aggregationsprozess gekoppelt ist. Da die LuHNL im Hinblick auf ihr Substratspektrum vor allem auf aliphatische Aldehyde und Ketone beschrankt ist, wurde in der vorliegenden Arbeit versucht, durch gerichtete Evolution und rationales Design das Substratspektrum des Enzyms zu erweitern. Im Falle der gerichteten Evolution konnte aufgrund der Redundanz des genetischen Codes keine Erweiterung des Substratspektrums erzielt werden. Bei einer durch rationales Design entwickelten Variante verursachten die eingefugten Mutationen eine komplette Inaktivierung des Enzyms, was mog-licherweise auf eine veranderte Bindung des katalytisch aktiven Zink-Ions zuruckgefuhrt wer-den kann." @default.
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