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- W2960790734 abstract "1. Studien zur Substratbindung der PI-PLC aus L. monocytogenes Um Informationen uber die Bindung des Diacylglycerinphosphatanteils von PI durch die PI-PLC aus L. monocytogenes zu erhalten, wurden PI-PLC-Mutanten heterolog in E. coli produziert, gereinigt und zur Kokristallisation mit verschiedenen Substratanaloga eingesetzt. Zusatzlich wurde die Aktivitat der Mutanten mit zwei unterschiedlichen Substraten untersucht. Der Austausch einzelner Aminosauren im aktiven Zentrum der PI-PLC fuhrte zur starken Reduktion der katalytischen Aktivitat, wobei die Faltungstopologie der PI-PLC-Mutanten mit der des Wildtyp-Enzyms nahezu identisch war. Mittels Rontgenstrukturanalyse konnten die Substratanaloga jedoch in keiner der aufgeklarten PI-PLC-Strukturen zweifelsfrei nachgewiesen werden. 2. Die EVH1-Domane von mVesl Die EVH1-Domane des murinen Vesl-2 (mVesl), einem Mitglied der Homer/Vesl-Proteinfamilie, wurde heterolog in E. coli produziert, gereinigt und zur Kokristallisation mit synthetischen prolinreichen Peptiden eingesetzt, die von den naturlichen Interaktionspartnern abgeleitet worden waren. Die Struktur der mVesl EVH1-Domane wurde sowohl in freier Form als auch in Komplex mit Teilen eines IP3R-Peptids bei einer Auflosung von 2.2 A gelost. Basierend auf diesen strukturellen Daten wurde eine Klassifizierung der bekannten EVH1-Domanen in zwei Gruppen vorgenommen. Die EVH1-Domanen der Ena/VASP-Proteinfamilie wurden der Klasse I zugeordnet, wahrend die Homer/Vesl EVH1-Domanen die Klasse II bilden. Zusatzlich wurde mittels Oberflachen-Plasmonenresonanzspektroskopie gezeigt, dass die verwendeten prolinreichen Peptide mit masiger Affinitat (KD: 1.5 - 2.9 mM) von mVesl EVH1 gebunden werden." @default.
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- W2960790734 title "Struktur- und Funktionsuntersuchungen an der Phosphatidylinositol-spezifischen Phospholipase C (PI-PLC) aus Listeria monocytogenes und der Ena/VASP-Homologie 1 (EVH1)-Domäne des murinen Vesl-2" @default.
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