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- W2997708597 abstract "Das Verhalten menschlicher und tierischer Glutamatdehydrogenase gegen ihre homologen und heterologen Antikörper wurde durch Doppeldiffusion, Immunelektrophorese, Osserman-Technik, Nephelometrie, passive Hämagglutination und den passiven Hämagglutinationshemmtest untersucht. Ca. 50% der Antikörper gegen das tierische Enzym zeigen eine starke partielle Kreuzreaktion mit dem menschlichen Antigen. Nur ca. 1,5% der Antikörper gegen das menschliche Enzym reagieren mit der Proteinoberfläche des tierischen Enzyms. Neben dem unterschiedlichen sterischen Aufbau im Bereich des aktiven Zentrums unterscheidet sich menschliche Glutamatdehydrogenase immunologisch an ihren antigenen Determinanten von Glutamatdehydrogenase aus Rinderleber. Immunologisch und gelchromatographisch unterliegt menschliche Glutamatdehydrogenase einer stufenweisen konzentrationsabhängigen Dissoziation. Unterschiede zwischen der Dissoziation der Glutamatdehydrogenase aus Menschen- und Rinderleber wurden nicht gefunden. Das Dissoziationsoptimum liegt im Bereich physiologischer Konzentrationen und kann durch Substrate, Coenzyme und allosterische Effektoren beeinflußt werden." @default.
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