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• W3011678412 abstract "La stabilite du genome est controlee par une machinerie complexe qui repare les dommages causes a l'ADN, le principal responsable du cancer et des maladies associees au vieillissement. En effet, Les cellules humaines sont exposees a differentes sources de stress oxydatif qui entrainent des dommages de l'ADN, notamment les cassures simple brin et les cassures double brin. Les sources de cassures de l’ADN peuvent etre exogenes (lumiere ultraviolette, pollution, rayonnements ionisants) ou endogenes (metabolisme cellulaire et inflammation). Apres un stress genotoxique, les cellules de mammiferes declenchent une cascade d'evenements qui commencent par le recrutement des membres de la famille de proteines (ADP-ribosyl) transferase, PARP-1 et -2, aux dommages de l'ADN. Lorsque les PARP se lient a un ADN endommage, une activite catalytique est activee pour synthetiser un polymere negativement charge appele poly (ADP-ribose) ou PAR. Les polymeres PAR resultants sont lies de maniere covalente aux PARP eux-memes (autoPARylation) ou egalement a de nombreuses autres proteines. Les polymeres de PAR lies de maniere covalente aux proteines accepteurs peuvent ensuite etre hydrolyses pour former du PAR libre ou du mono (ADP-ribose) par la PAR glycohydrolase (PARG). Un niveau excessif de PAR endogene du a une hydrolyse alteree du PAR induit egalement la presence de nucleoles supplementaires presentant des anomalies ultrastructurales. La synthese et la degradation des polymeres de PAR sont parmi les evenements cles de la reponse cellulaire aux dommages de l'ADN chez les eucaryotes superieurs et sont impliques dans de nombreux aspects de la reponse au stress, tels que le remodelage chromosomique, la regulation de la transcription et l'assemblage de granules de stress.Le polymere PAR a une charge hautement negative et peut donc concurrencer efficacement l'ARN pour la liaison aux proteines de liaison a l'ARN, ce qui permet de redistribuer les proteines de liaison a l'ARN dans la cellule. En accord avec cela, la synthese de PAR apres un endommagement de l'ADN entraine la relocalisation nucleaire de proteines de liaison a l'ARN telles que THRAP3, un facteur d'epissage, TAF153, et la translocation nucleocytoplasmique de HuR, une proteine de liaison a l’ARN, apres une longue exposition au lipopolysaccharide. Recemment, une accumulation de certaines proteines de liaison a l'ARN dans des regions du noyau exposees a un faisceau laser a ete detectee, ce qui souleve des questions quant a leur role presume dans la reparation de l'ADN. En particulier, le FUS a retenu l’attention du fait qu’il s’agit de l’une des proteines de liaison a l’ARN nucleaire la plus abondante et la plus hautement PARylee. Cependant, les roles de l'accumulation de FUS et de sa PARylation au niveau de l'ADN endommage dans la reponse cellulaire au stress genotoxique restent a decouvrir.Par une approche combinee cellulaire, biochimique et de molecule unique, nous montrons que la liaison du FUS au PAR induit la formation de compartiments dans lesquels l’ADN endommage est concentre. Des assemblages moleculaires transitoires declenches par le FUS lors de l'activation de PARP-1 peuvent faciliter la reparation de l'ADN par la compartimentation des sites de dommages de l'ADN. Cette fonction dans la reparation de l'ADN etait precedemment attribuee au poly (ADP-ribose) lui-meme, mais la presence de proteines de liaison a l'ARN pourrait etre necessaire pour augmenter la capacite du PAR a recruter des facteurs de reparation de l'ADN en formant des compartiments regroupant l'ADN endommage. L'hydrolyse de ces compartiments par PARG permet la reversibilite de l'ensemble du processus en dissociant ces compartiments. PARG permet ainsi la translocation du FUS du noyau au cytoplasme. Dans le cytoplasme, FUS peut participer a la reponse traductionnelle au stress ou s’accumuler dans les agregats, comme dans les neurones de patients atteints de maladies neurodegeneratives specifiques." @default.
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