Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W3048320834> ?p ?o ?g. }
Showing items 1 to 61 of
61
with 100 items per page.
- W3048320834 endingPage "194" @default.
- W3048320834 startingPage "189" @default.
- W3048320834 abstract "Аминокиселинната последователност L-аргининил-глицил-L-аспарaгинова киселина (L-argininyl-glycyl-L-aspatric acid) – RGD, е присъщa на много екстрацелуларни и вътреклетъчни белтъци. Първоначално пептидът RGD е идентифициран във фибронектин през 1984 г. от E. Ruoslahti, който установява, че тези три аминокиселини са мястото за осъществяване на свързване (адхезия) на клетките към извънклетъчния матрикс или други клетки посредством клетъчни адхезивни молекули като интегрини. В последствие този три-аминокиселинен остатък е открит и в много други белтъци, намиращи се в екстрацелуларния матрикс и в кръвта. Той представлява общ мотив за разпознаване от някои рецептори на клетките. След откриването на RGD последователността като потенциален лиганд за свързване с клетъчните интегрини (най-често αvβ3) RGD-медиираните малки молекули и RGD-съдържащите терапевтични пептиди и белтъци се използват за контролирано лекарствено разпределение и като агенти за клетъчно прицелване и ендозомно доставяне. Поради големия брой интегрини в ендотелиалните клетки и кръвоснабдяването на туморните тъкани RGD-медиираното лекарствено доставяне представлява специален интерес в противораковата терапия. Освен това RGD-интегриновата система се използва за прицелно клетъчно разпознаване и интернализация, което се прилага при създадени от човека структури, които имитират патогените. Поради това си свойство системите се изследват за приложение като диагностици, терапевтици и регенериращи трансплантираните тъкани. Откриването на тумори се отличава с висока специфичност и чувствителност чрез конюгация на маркерите с RGD-пептиди. Тази важна технология се използва широко за ранна диагностика и диференциална диагноза на туморите, както и клиничен анализ и лечение. RGD модифицираните лекарства и агенти за образна диагностика се създават чрез конюгация на RGD-пептидите с носители. Молекулите носители биват натоварени с лекарствени молекули или молекули, генериращи сигнал. RGD-пептидите и RGD-миметиците се прилагат също и за модифициране на липозоми, полимери и пептиди по химичен начин, което повишава биологичните им ефекти като терапевтични агенти. RGD-пептидите са перспективни молекули с голямо бъдещо приложение в терапията като лекарство-доставяща система, в образната диагностика и в тъканното инженерство." @default.
- W3048320834 created "2020-08-13" @default.
- W3048320834 creator A5005902874 @default.
- W3048320834 creator A5016282324 @default.
- W3048320834 creator A5039603636 @default.
- W3048320834 creator A5050312179 @default.
- W3048320834 creator A5053111591 @default.
- W3048320834 creator A5055393294 @default.
- W3048320834 date "2018-01-01" @default.
- W3048320834 modified "2023-09-24" @default.
- W3048320834 title "Aspects Of The Use Of RGD Peptides" @default.
- W3048320834 doi "https://doi.org/10.14748/vmf.v7i0.6107" @default.
- W3048320834 hasPublicationYear "2018" @default.
- W3048320834 type Work @default.
- W3048320834 sameAs 3048320834 @default.
- W3048320834 citedByCount "0" @default.
- W3048320834 crossrefType "journal-article" @default.
- W3048320834 hasAuthorship W3048320834A5005902874 @default.
- W3048320834 hasAuthorship W3048320834A5016282324 @default.
- W3048320834 hasAuthorship W3048320834A5039603636 @default.
- W3048320834 hasAuthorship W3048320834A5050312179 @default.
- W3048320834 hasAuthorship W3048320834A5053111591 @default.
- W3048320834 hasAuthorship W3048320834A5055393294 @default.
- W3048320834 hasConcept C153911025 @default.
- W3048320834 hasConcept C185592680 @default.
- W3048320834 hasConcept C71924100 @default.
- W3048320834 hasConcept C86803240 @default.
- W3048320834 hasConceptScore W3048320834C153911025 @default.
- W3048320834 hasConceptScore W3048320834C185592680 @default.
- W3048320834 hasConceptScore W3048320834C71924100 @default.
- W3048320834 hasConceptScore W3048320834C86803240 @default.
- W3048320834 hasLocation W30483208341 @default.
- W3048320834 hasOpenAccess W3048320834 @default.
- W3048320834 hasPrimaryLocation W30483208341 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W1964130824 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2000894876 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2015920239 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2139714860 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2356050733 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2375834998 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2483951701 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2606489331 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2625219978 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2733161727 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2802727705 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2804836221 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2808671462 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2885432312 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2904392025 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2994480520 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W3156822569 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W562295243 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W1491695409 @default.
- W3048320834 hasRelatedWork W2870368852 @default.
- W3048320834 hasVolume "7" @default.
- W3048320834 isParatext "false" @default.
- W3048320834 isRetracted "false" @default.
- W3048320834 magId "3048320834" @default.
- W3048320834 workType "article" @default.