FRINK Linked Data Fragments server

Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W3153910458> ?p ?o ?g. }

• W3153910458 endingPage "134" @default.
• W3153910458 startingPage "125" @default.
• W3153910458 abstract "In this review, we discuss the progress in the study and modification of subtilisin proteases. Despite longstanding applications of microbial proteases and a large number of research papers, the search for new protease genes, the construction of producer strains, and the development of methods for their practical application are still relevant and important, judging by the number of citations of the research articles on proteases and their microbial producers. This enzyme class represents the largest share of the industrial production of proteins worldwide. This situation can explain the high level of interest in these enzymes and points to the high importance of designing domestic technologies for their manufacture. The review covers subtilisin classification, the history of their discovery, and subsequent research on the optimization of their properties. An overview of the classes of subtilisin proteases and related enzymes is provided too. There is a discussion about the problems with the search for (and selection of) subtilases from natural strains of various microorganisms, approaches to (and specifics of) their modification, as well as the relevant genetic engineering techniques. Details are provided on the methods for expression optimization of industrial subtilases of various strains: the details of the most important parameters of cultivation, i.e., composition of the media, culture duration, and the influence of temperature and pH. Also presented are the results of the latest studies on cultivation techniques: submerged and solid-state fermentation. From the literature data reviewed, we can conclude that native enzymes (i.e., those obtained from natural sources) currently hardly have any practical applications because of the decisive advantages of the enzymes modified by genetic engineering and having better properties: e.g., thermal stability, general resistance to detergents and specific resistance to various oxidants, high activity in various temperature ranges, independence from metal ions, and stability in the absence of calcium. The vast majority of subtilisin proteases are expressed in producer strains belonging to different species of the genus Bacillus. Meanwhile, there is an effort to adapt the expression of these enzymes to other microbes, in particular species of the yeast Pichia pastoris.В настоящей работе мы рассматриваем прогресс в изучении и модификации субтилизиновых протеаз. Несмотря на длительное время применения микробиальных протеаз и значительное число работ, посвященных их исследованию, поиск новых генов протеаз, создание продуцентов и развитие методов их применения остаются актуальными, о чем говорит высокий уровень цитирования публикаций, описывающих протеазы и их продуценты. На данный класс ферментов приходится максимальный объем производства промышленных белков в мире, что объясняет большой интерес к нему. Это говорит о чрезвычайно высокой важности получения собственных технологий их производства. В статье представлены сведения о классификации субтилизинов, истории их открытия и дальнейших работ по оптимизации их свойств. Дан обзор классов субтилизиновых протеаз и родственных им ферментов. Проанализированы проблемы поиска и отбора субтилаз из природных штаммов различных микроорганизмов, пути и особенности их модификации и используемые при этом методы генетической инженерии. Детально изучены методы оптимизации продукции промышленных субтилаз у различных штаммов, касающихся важнейших аспектов культивирования: состава среды, времени культивирования, влияния температуры и pH. Приводятся результаты последних исследований по техникам культивирования – глубинному и твердофазному культивированию. На основании рассмотренных литературных данных можно заключить, что в настоящее время практически не применяются нативные, т.е. обнаруженные в природе ферменты, в связи с решающими преимуществами, предоставляемыми белками, модифицированными при помощи генной инженерии и обладающими улучшенными свойствами: термостабильностью, общей устойчивостью к детергентам и специфической – к различным окислителям, высокой активностью в разных диапазонах температур, независимостью от ионов, стабильностью в отсутствие кальция и т.д. Большинство субтилизиновых протеаз синтезируется в штаммах-продуцентах, относящихся к разным видам рода Bacillus. В то же время ведутся работы по адаптации синтеза этих ферментов в других микроорганизмах, в частности дрожжей Pichia pastoris." @default.
• W3153910458 created "2021-04-26" @default.
• W3153910458 creator A5031506687 @default.
• W3153910458 creator A5057307054 @default.
• W3153910458 creator A5059792456 @default.
• W3153910458 creator A5065225639 @default.
• W3153910458 creator A5090713523 @default.
• W3153910458 creator A5091647941 @default.
• W3153910458 creator A5091870158 @default.
• W3153910458 date "2021-03-16" @default.
• W3153910458 modified "2023-10-01" @default.
• W3153910458 title "Production of subtilisin proteases in bacteria and yeast" @default.
• W3153910458 cites W187792856 @default.
• W3153910458 cites W1964482403 @default.
• W3153910458 cites W1965153570 @default.
• W3153910458 cites W1971305937 @default.
• W3153910458 cites W1977568798 @default.
• W3153910458 cites W1978913419 @default.
• W3153910458 cites W1979386768 @default.
• W3153910458 cites W1979922968 @default.
• W3153910458 cites W1987450476 @default.
• W3153910458 cites W1993601388 @default.
• W3153910458 cites W1997835504 @default.
• W3153910458 cites W1999586675 @default.
• W3153910458 cites W2014248605 @default.
• W3153910458 cites W2014926575 @default.
• W3153910458 cites W2015518438 @default.
• W3153910458 cites W2017948732 @default.
• W3153910458 cites W2019170339 @default.
• W3153910458 cites W2026109484 @default.
• W3153910458 cites W2038257252 @default.
• W3153910458 cites W2040975014 @default.
• W3153910458 cites W2041746711 @default.
• W3153910458 cites W2046544249 @default.
• W3153910458 cites W2054254263 @default.
• W3153910458 cites W2055125047 @default.
• W3153910458 cites W2055699871 @default.
• W3153910458 cites W2065270171 @default.
• W3153910458 cites W2069695110 @default.
• W3153910458 cites W2071558941 @default.
• W3153910458 cites W2072549059 @default.
• W3153910458 cites W2073813931 @default.
• W3153910458 cites W2083717727 @default.
• W3153910458 cites W2084558209 @default.
• W3153910458 cites W2085798465 @default.
• W3153910458 cites W2093528274 @default.
• W3153910458 cites W2125510144 @default.
• W3153910458 cites W2127329261 @default.
• W3153910458 cites W2129467668 @default.
• W3153910458 cites W2165028470 @default.
• W3153910458 cites W2226499529 @default.
• W3153910458 cites W2275316268 @default.
• W3153910458 cites W2282908195 @default.
• W3153910458 cites W2322531466 @default.
• W3153910458 cites W2325757558 @default.
• W3153910458 cites W2440669710 @default.
• W3153910458 cites W2508546684 @default.
• W3153910458 cites W2515745218 @default.
• W3153910458 cites W2569477866 @default.
• W3153910458 cites W2592562560 @default.
• W3153910458 cites W2725751175 @default.
• W3153910458 cites W2765515497 @default.
• W3153910458 cites W2766838746 @default.
• W3153910458 cites W2770482307 @default.
• W3153910458 cites W2794370008 @default.
• W3153910458 cites W2794646083 @default.
• W3153910458 cites W2806394880 @default.
• W3153910458 cites W2890104919 @default.
• W3153910458 cites W2905591063 @default.
• W3153910458 cites W2912610415 @default.
• W3153910458 cites W3007828103 @default.
• W3153910458 cites W4230386739 @default.
• W3153910458 cites W2114676778 @default.
• W3153910458 doi "https://doi.org/10.18699/vj21.015" @default.
• W3153910458 hasPubMedId "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34901710" @default.
• W3153910458 hasPublicationYear "2021" @default.
• W3153910458 type Work @default.
• W3153910458 sameAs 3153910458 @default.
• W3153910458 citedByCount "5" @default.
• W3153910458 countsByYear W31539104582022 @default.
• W3153910458 countsByYear W31539104582023 @default.
• W3153910458 crossrefType "journal-article" @default.
• W3153910458 hasAuthorship W3153910458A5031506687 @default.
• W3153910458 hasAuthorship W3153910458A5057307054 @default.
• W3153910458 hasAuthorship W3153910458A5059792456 @default.
• W3153910458 hasAuthorship W3153910458A5065225639 @default.
• W3153910458 hasAuthorship W3153910458A5090713523 @default.
• W3153910458 hasAuthorship W3153910458A5091647941 @default.
• W3153910458 hasAuthorship W3153910458A5091870158 @default.
• W3153910458 hasBestOaLocation W31539104583 @default.
• W3153910458 hasConcept C127413603 @default.
• W3153910458 hasConcept C150903083 @default.
• W3153910458 hasConcept C181199279 @default.
• W3153910458 hasConcept C182220744 @default.
• W3153910458 hasConcept C183696295 @default.
• W3153910458 hasConcept C2776714187 @default.
• W3153910458 hasConcept C2779222958 @default.
• W3153910458 hasConcept C2779811187 @default.

• next