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• W328956757 abstract "La cardosine A est une protease aspartique identifiee il y a plus de 20 ans dans les cellules du chardon Cynara cardunculus. Sa distribution dans tous les tissus de la plante et ses caracteristiques enzymatiques ont ete caracterisees par approches biochimiques. La cardosine A a des fonctions essentielles dans la reproduction, la mobilisation de reserves proteiques, et le remaniement de membranes. Pour assumer ces differentes fonctions, la cardosine A doit pouvoir transiter et s’accumuler dans differents compartiments intracellulaires : vacuole de stockage, vacuoles lytiques, ou autres compartiments membranaires. Il n’y a cependant que tres peu de donnees disponibles sur les mecanismes de biosynthese, de tri, de transport et d’adressage aux differents compartiments cellulaires. De recents travaux suggerent que l’expression en modele heterologue pourrait etre utilisee pour une meilleure comprehension de la biologie intracellulaire de la cardosine A. Les resultats de cette etude montrent que l’expression transitoire de la cardosine A dans les feuilles de Nicotiana tabacum est un bon modele experimental pour explorer le transport de la cardosine A dans la cellule. En effet dans ce systeme les mecanismes de maturation et de transport de la proteine a la vacuole sont conserves. De plus, une lignee stable d’Arabidopsis thaliana exprimant la cardosine A sous promoteur inductible s’est egalement averee un bon modele d’etude du transport intracellulaire de la cardosine A. L’utilisation de ces systemes heterologues a permis de combiner l’expression de formes mutees de la cardosine A (dans lesquelles des sequences specifiques ou des acides amines avaient ete tronques ou modifies) avec des approches de biochimie et d’imagerie cellulaire pour identifier des signatures moleculaires responsables de l’adressage vacuolaire de la proteine. Nos resultats montrent que la cardosine A a deux determinants vacuolaires dans sa sequence proteique : le domaine “PSI”, qui definit un determinant d’adressage vacuolaire original et propre a certaines proteases aspartiques, et un peptide C-terminal appartenant a la classe bien definie des ctVSD. De plus, les resultats montrent que la presence de ces deux determinants illustre la capacite d’emprunter deux routes distinctes pour atteindre la vacuole : le domaine PSI peut permettre d’attendre la vacuole sans passer par le Golgi, tandis que le domaine C-ter negocie un transport classique Reticulum, Golgi, Prevacuole, Vacuole. Cette capacite a choisir deux routes differentes n’est pas observee pour la cardosine B, autre protease aspartique du chardon presentant une haute homologie de sequence avec la cardosine A. Pour expliquer cette capacite de la cardosine A a emprunter deux routes vacuolaires differentes, l’hypothese d’un role possible de la glycosylation dans le tri des proteines entre les deux routes vacuolaires est alors etudiee. L’expression de la cardosine A dans les graines en germination d’Arabidopsis thaliana revele que la proteine peut s’accumuler d’une maniere differentielle dans les graines en absence de germination ou pendant la germination, tout au long du systeme endomembranaire jusqu’a la vacuole de reserve ou dans les vacuoles lytiques en formation. Les experiences de blocage de transport du Reticulum au Golgi n’ont pas permis de conclure d’une maniere certaine si les accumulations vacuolaires derivaient d’un transport pouvant court-circuiter le Golgi comme dans les feuilles de Nicotiana. Au total, la cardosine A constitue une proteine modele pour etudier les transports vacuolaires chez Nicotiana tabacum and Arabidopsis thaliana, deux systemes heterologues qui permettent de developper des methodes complementaires pour une exploration fonctionnelle des mecanismes impliques. Cette etude permet de contribuer a une meilleure connaissance de la biologie des cardosines en particulier, et des proteases aspartiques en general." @default.
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