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• W32943093 abstract "Les prions sont des agregats amyloides infectieux. Le prion [Het-s] de Podospora anserina est un des prions le mieux caracterise. Le prion [Het-s] est implique dans l’incompatibilite vegetative – un processus biologique qui a lieu au cours des anastomoses entre des souches genetiquement differentes. Quand une souche [Het-s] fusionne avec une souche exprimant l’allele alternatif du gene het-s – l’allele het-S – une reaction de mort cellulaire programmee est declenchee. Les deux proteines different de 13 acides amines et partagent une architecture en deux domaines ; un domaine globulaire en N-terminal nomme HeLo et un domaine PFD (Prion Forming Domain) en C-terminal. Il a ete etabli qu’en presence des fibres amyloides de [Het-s], la proteine HET-S agit en ‘pore-forming’ toxine : la transconformation du PFD de HET-S par les fibres amyloides du [Het-s] active le domaine HeLo de HET-S et entraine la mort cellulaire. Afin de mieux caracteriser les proprietes du repliement β-solenoide du prion [Het-s], nous avons entrepris l’exploration in vivo des relations structure-fonction de ce repliement par une approche d’alanine scanning. Au cours de nos recherches pour des homologues de HET-S/s, nous avons identifie un partenaire fonctionnel de HET-S – une proteine appelee NWD2. NWD2 est une proteine STAND et partage une sequence homologue (3-23) au PFD de HET-S/s. Les proteines STAND, apres la reconnaissance d’un ligand, forment des plateformes oligomeriques pour transduire le signal. Des analyses genomiques in silico realisees dans plusieurs genomes fongiques nous ont amene a proposer que la transduction du signal via une proteine STAND a repliement amyloide est un mecanisme ancien et conserve chez les champignons. Dans ce contexte nous avons identifie deux nouveaux motifs PFD putatifs – σ et PP. En soumettant a l’epreuve notre hypothese, nous avons d’abord demontre que NWD2 interagit avec HET-S/s en fonction d’un ligand specifique in vivo et l’interaction est dependante de la sequence NWD2(3-23) homologue au PFD de HET-S/s. Nous avons ensuite explore le motif PP associe a un domaine HeLo-like (HELL) dans le genome de Chaetomium globosum. En demontrant la nature amyloide et prion-like du motif PP ainsi que l’analogie fonctionnelle entre ce motif et le PFD de HET-S/s in vivo nous avons apporte des arguments supplementaires en faveur de l’implication des repliements amyloides dans la transduction du signal chez les champignons filamenteux.%%%%Prions are infectious amyloid aggregates. Podospora anserina’s [Het-s] is one of the best characterized fungal prions with a remarkably high prevalence in wild populations. [Het-s] functions in vegetative incompatibility - a biological process occurring during anastomosis between two genetically incompatible strains. When an [Het-s] prion infected strain fuses with a strain expressing the alternative allelic variant of the het-s locus – het-S – a cell death reaction of the heterokaryon occurs. Differing by 13 amino acids both proteins shares two domain architecture; a globular N-terminal…" @default.
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