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• W35291337 abstract "XRCC1 est un facteur central des voies de reparation des cassures simple brin (SSBR) ou des bases endommagees (BER). Il organise un reseau complexe d’interactions proteiques avec les acteurs de la reparation grâce a ses domaines BRCT1 et BRCT2. Le domaine BRCT1 interagit avec l'enzyme qui detecte et signale les cassures dans l'ADN, PARP-1, ainsi qu'avec le poly(ADP-ribose) (PAR), permettant son recrutement rapide au site de dommage. Afin de mieux comprendre les fonctions du domaine BRCT1 de XRCC1 dans la reparation des dommages de l’ADN, nous avons cherche a isoler de nouveaux partenaires par une approche proteomique s'appuyant sur la spectrometrie de masse. Nous avons identifie deux nouveaux partenaires : la sous unite catalytique de la proteine kinase DNA-PK impliquee dans la reparation de l'ADN par recombinaison non homologue (NHEJ) et la sous unite p58 du complexe ADN polymerase α-primase implique dans la replication de l'ADN. XRCC1 interagit avec DNA-PK et stimule son activite in vitro de phosphorylation de la serine 15 de p53. En retour, XRCC1 est phosphoryle par DNA-PK au niveau de sa serine 371 en reponse a une exposition aux rayonnements X et cette phosphorylation regule la transition entre une forme monomere et une forme dimere de XRCC1 et est requise pour la reparation efficace des casssures double brin in vitro. Le mutant non phosphorylable XRCC1-S371L perd sa capacite a stimuler DNA-PK, et induit un defaut de reparation des cassures double brin induites par des rayonnements X. Nos resultats suggerent que XRCC1 pourrait recruter DNA-PK pour engager la voie de reparation NHEJ lorsqu'une cassure simple-brin a ete convertie en cassure double-brin lors de la phase S. XRCC1 interagit par son domaine BRCT1 avec la sous-unite p58 du complexe replicatif Pol α-primase et les deux proteines co-localisent in vivo. Nous montrons que p58 lie le PAR ce qui entraine l’inhibition de l’activite primase. La surexpression du domaine BRCT1 de XRCC1 dans des cellules HeLa induit l’heteromodification du domaine BRCT1 surexprime et l’accumulation des cellules en debut de phase S apres traitement par un agent alkylant. Nous montrons que ce blocage de la replication a lieu entre la formation des complexes de pre-initiation et le recrutement de PCNA, et qu’elle est dependante de la synthese de PAR Ce travail revele une nouvelle fonction de XRCC1 et du PAR, qui est de reguler l'initiation de la replication lorsque l'ADN est endommage. L’ensemble de nos resultats decrivent XRCC1 et PARP-1 comme des elements centraux de la coordination entre reparation et replication de l’ADN, ainsi que dans la transition entre SSBR et DSBR. Lors de la replication d’un ADN endommage, le couple XRCC1/PARP-1, via le PAR porte par le domaine BRCT1 de XRCC1, freine l’avancement de la fourche de replication en interagissant avec p58, inhibant de la sorte l’ADN primase. Ceci permettrait a la cellule de reparer les lesions presentes sur l’ADN afin d’eviter la collision entre la fourche de replication et une cassure simple-brin de l’ADN non reparee. Neanmoins, en cas de conversion du SSB en DSB, XRCC1 stimule l’activite de DNA-PK afin de promouvoir la reparation du DSB." @default.
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