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• W359247079 abstract "La membrane bacterienne a fait l'objet de nombreuses etudes de localisation de proteines et de phospholipides. Par fusion d’une proteine fluorescente (GFP) aux genes d’interet, il est alors possible d‘observer la localisation des proteines associees par microscopie. La plupart de ces observations ont ete realisees a l’aide de microscopes dits a epifluorescence. Afin d’obtenir une qualite d’image suffisante, il etait necessaire de surexprimer la proteine observee, inseree a un locus ectopique non naturel. Ce travail de these a permis d’utiliser une nouvelle technologie acquise dans notre laboratoire, le microscope a fluorescence par reflexion totale interne (TIRFM), plus puissant que le microscope a epifluorescence utilise precedemment. Cette technologie a permis une caracterisation plus detaillee de la localisation de proteines d’interet, placees sous controle de leur promoteur naturel. Il a egalement ete possible de caracteriser la dynamique des foci observes. Nous avons concentre notre etude sur 3 proteines: (i) SecA pour l’etude de la translocation des proteines du cytoplasme vers la membrane, (ii) YidC pour l’insertion des proteines dans la membrane, (iii) PgsA pour la synthese des phospholipids. Les foci se deplacent dynamiquement et s’associent de maniere transitoire dans la membrane. L’observation sur la duree de ces foci, et l’analyse de leur intensite moyenne au cours des observations, montre que SecA se deplace sur l’ensemble de la membrane de maniere uniforme. L’analyse du deplacement des foci montre une relation quadratique entre la distance moyenne parcourue par les foci en fonction du temps. Ce resultat est en accord avec l’hypothese d’un mouvement brownien des foci. Les foci sont observes dans les differentes phases de croissance des cellules, et le nombre de foci presents dans une cellule de la longueur de celle-ci. SecA-GFP a ete testes dans un certain nombre de contextes genetiques. La localisation a ete perturbee lors de la depletion de pgsA. Cependant, comme PgsA est une proteine essentielle, il ne peut etre exclu que ce changement de localisation apparait des cellules qui sont mortes ou mourantes. Dans une souche mutante ΔclsA, on n’observe aucune difference dans la localisation de SecA en phase exponentielle, mais on apercoit une relocalisation aux poles en phase stationnaire de croissance. La voie Tat est responsable du transport des proteines devant etre exportees dans un etat structure, par exemple dans le cas de l’incorporation d’un co-facteur. A ce jour, la regulation du systeme Tat est peu connues, de meme que les interactions entre les differentes sous-unites du systeme Tat et d'autres proteines dans le cytoplasme, dans la membrane ou dans la paroi cellulaire. Des fusions de les genes de la voie Tat ont ete co-exprimees deux a deux dans des cellules de levure, et leur capacite a interagir in vivo a ete testee par la methode dite du double hybride chez la levure. Nous avons genere un reseau d’interaction autour des cinq composants de systeme Tat. Pour determiner les implications fonctionnelles des composants du reseau, nous avons travaille en collaboration avec le laboratoire de Jan-Maarten van Dijl. Nous avons utilise une collection de souches mutantes pour lesquels certains composants individuels du reseau ont ete retires. Trois a ete observe d’etre necessaires pour la secretion Tat-dependante. Nous avons etudie la localisation des fusions GFP avec ces proteins. On a observe une localisation double de HemAT selon l’etat physiologique de la cellule. En phase exponentielle, les cellules de B. subtilis sont generalement presentes sous forme de chaines dans lesquelles le septum de division a deja ete forme, mais la separation cellulaire n'a pas encore eu lieu. Une fusion de la GFP a CsbC apparait de facon homogene dans la membrane." @default.
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