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- W369570203 abstract "Le virus d'Epstein-Barr (EBV) est un gamma herpesvirus humain largement repandu dans le monde. Il est responsable de la mononucleose infectieuse et associe a diverses pathologies lymphoproliferatives. L'une des proteines lytiques precoces d'EBV est la dUTPase, enzyme hydrolysant de dUTP en dUMP prevenant ainsi sa mesincorporation dans l'ADN. Les structures cristallographiques et les etudes enzymatiques de plusieurs mutants de cette proteine ont permis d'etudier le mecanisme catalytique en detail. Le motif C-terminal et notamment le residu phenylalanine conserve sont essentiels a l'activite de l'enzyme contrairement au pont disulfure reliant les deux extremites de la dUTPase. Le magnesium, cofacteur de la reaction est implique dans l'affinite pour le substrat. Ces elements permettent d'avoir une vision precise du fonctionnement de cette enzyme. Nous avons etudie une autre proteine precoce du cycle lytique, EB2, facteur d'export des ARNm viraux. Les complexes decrits dans la litterature n'ont pas pu etre clairement reproduits dans nos conditions experimentales. Toutefois nos travaux ont permis d'optimiser les conditions de purifications de deux constructions C-terminales de la proteine et les analyses biophysique soulevent des questions sur l'etat l'oligomerisation de cette proteine, ces hypotheses etant interessantes a developper par la suite." @default.
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