Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W38965172> ?p ?o ?g. }
Showing items 1 to 48 of
48
with 100 items per page.
- W38965172 abstract "Seit der Erstbeschreibung der Hitzeschockproteine vor uber 30 Jahren ist durch viele Studien bekannt, dass Hitzeschockproteine den Organismus vor den toxischen Einflussen von Hitze und anderen Formen von Umgebungsstress schutzen [3]. Die Hitzeschockproteine sind fur die korrekte Faltung, Zusammenlagerung, Stabilisierung, den Transport und den Abbau von Proteinen essentiell. Somit wirken sie einer Schadigung der Zellen entgegen und nehmen bei der zellularen Homoostase eine zentrale Rolle ein [2]. Die Proteine dieser Gruppe werden nach ihrem Molekulargewicht in funf verschiedene Klassen eingeteilt [9]. Die meisten Untersuchungen wurden zu HSP 72 durchgefuhrt. Eine vermehrte Synthese von HSP 72 wurde bei verschiedenen pathologischen Reaktionen, Entzundungen, viralen und bakteriellen Infektionen, Tumoren und im Rahmen einer Ischamie nachgewiesen [2]." @default.
- W38965172 created "2016-06-24" @default.
- W38965172 creator A5020841877 @default.
- W38965172 creator A5072750243 @default.
- W38965172 creator A5073590578 @default.
- W38965172 date "2003-01-01" @default.
- W38965172 modified "2023-10-16" @default.
- W38965172 title "Hitzeschockprotein 72 (HSP 72) verstärkt die Stresstoleranz humaner Fibroblasten nach zyklischer mechanischer Dehnung" @default.
- W38965172 cites W1964301211 @default.
- W38965172 cites W1991557069 @default.
- W38965172 cites W2030610625 @default.
- W38965172 cites W2048492086 @default.
- W38965172 cites W2082365173 @default.
- W38965172 cites W2141261198 @default.
- W38965172 cites W2144562554 @default.
- W38965172 cites W2161604361 @default.
- W38965172 doi "https://doi.org/10.1007/978-3-642-57353-8_20" @default.
- W38965172 hasPublicationYear "2003" @default.
- W38965172 type Work @default.
- W38965172 sameAs 38965172 @default.
- W38965172 citedByCount "0" @default.
- W38965172 crossrefType "book-chapter" @default.
- W38965172 hasAuthorship W38965172A5020841877 @default.
- W38965172 hasAuthorship W38965172A5072750243 @default.
- W38965172 hasAuthorship W38965172A5073590578 @default.
- W38965172 hasConcept C153911025 @default.
- W38965172 hasConcept C71924100 @default.
- W38965172 hasConcept C86803240 @default.
- W38965172 hasConceptScore W38965172C153911025 @default.
- W38965172 hasConceptScore W38965172C71924100 @default.
- W38965172 hasConceptScore W38965172C86803240 @default.
- W38965172 hasLocation W389651721 @default.
- W38965172 hasOpenAccess W38965172 @default.
- W38965172 hasPrimaryLocation W389651721 @default.
- W38965172 hasRelatedWork W1994711691 @default.
- W38965172 hasRelatedWork W2004824042 @default.
- W38965172 hasRelatedWork W2011881892 @default.
- W38965172 hasRelatedWork W2162625483 @default.
- W38965172 hasRelatedWork W2346048935 @default.
- W38965172 hasRelatedWork W2359219901 @default.
- W38965172 hasRelatedWork W2748952813 @default.
- W38965172 hasRelatedWork W2899084033 @default.
- W38965172 hasRelatedWork W2950036879 @default.
- W38965172 hasRelatedWork W3136415254 @default.
- W38965172 isParatext "false" @default.
- W38965172 isRetracted "false" @default.
- W38965172 magId "38965172" @default.
- W38965172 workType "book-chapter" @default.