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- W423392071 abstract "Les peptides vecteurs (ou cell-penetrating peptides CPPs) ont emerge comme une nouvelle classe de transporteurs vers le milieu intracellulaire de macromolecules d’interet. Neanmoins, et afin de mieux utiliser ces vecteurs, il faut en comprendre les mecanismes d'entree ainsi que leur localisation finale dans les cellules. Dans ce contexte, mon travail vise a mieux comprendre les interactions moleculaires entre les CPPs basiques et les constituants de la membrane plasmique, qui pourront etre impliques dans l’internalisation de ces CPPs. Les differents resultats montrent qu’une meilleure affinite a la membrane plasmique d'un peptide ne correle pas avec une meilleure efficacite d’internalisation. Par ailleurs, les glycosaminoglycanes (GAGs) sont demontres comme etant des acteurs important de l’endocytose des CPPs par agregation des complexes CPPs/GAGs. La formation d’agregats stables n’a ete observee que pour les CPPs basiques qui comportent des residus tryptophane dans leur sequence, qui se structurent en brin b suite a la complexation avec les GAGs. En absence de residus tryptophane, un nombre critique de residus arginine confere cependant aux sequences peptidiques des capacites d'internalisation similaires a celles des peptides avec tryptophane. Par ailleurs, l’hydrolyse de la sphingomyeline et la formation de domaines riches en ceramide augmente l’entree des CPPs dans les cellules sauvages plus que dans les cellules deficientes en GAGs. De plus, l’augmentation de l’entree est plus marquee pour les peptides comprenant des residus tryptophane, demontrant que la formation des domaines riches en ceramide augmente l’endocytose des CPPs declenchee par l’agregation des GAGs" @default.
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