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• W4240772013 abstract "The order of substrate binding to tryptophanyl-tRNA synthetase purified from beef pancreas was studied. Kinetics of 32P PPi-ATP isotope exchange reaction catalyzed by the enzyme were measured in a concentration range of each substrate and also in the presence of various concentrations of a substrate analog, tryptamine. The set of data obtained was treated by means of so called «sequential planning of experiment which allows one to extract fully the information from experimental kinetic data. Three possible orders of substrate binding were considered, namely: (1) ATP first, tryptophan second — (2) tryptophan first, ATP second — (3) random order. Among these sequences the probability of the first one (ATP first, tryptophan second) was found to be close to 100 p. cent whereas two thers were close to zero probability.The high degree of discrimination between various mechanisms was achieved only in the case where all the kinetic data obtained, i.e. both in the presence and absence of the inhibitor, were taken into account in the treatment of the set of experimental points. The discriminatory ability of the method developed is insufficient if the experimental points obtained in the presence of inhibitor are neglected.The procedure developed for the treatment of kinetic data is versatile and can be used for the determination of the sequence of substrate binding for any purified aminoacyl-tRNA synthetase. Any other hypothetical mechanism for the isotope exchange reaction catalyzed by the same enzyme could be treated in a similar manner. The established order of substrate binding should not be extrapolated a priori to other synthetases and to the same enzyme in the presence of tRNA.Nous avons cherché à déterminer l'ordre d'attachement des substrats à la tryptophanyl tRNA synthétase purifiée de pancréas de b˦uf. Nous avons étudié la cinétique de la réaction d'échange entre le 32P pyrophosphate et l'ATP que catalyse l'enzyme, en fonction de la concentration de chaque substrat, et d'un analogue de substrat, la tryptamine. L'ensemble des données expérimentales a été soumis à un traitement mathématique appelé «sequential planning of experiment, qui permet d'extraire des données cinétiques la totalité de l'information qu'elles sont susceptibles de fournir. Nous avons envisagé trois ordres d'attachement possibles du substrat à l'enzyme: (1) ATP en premier, tryptophane en second — (2) tryptophane en premier, ATP en second — (3) sans ordre déterminé. Nous avons trouvé que la probabilité de la première hypothèse (ATP en premier, tryptophane en second) est proche de 1 tandis que la probabilité des deux autres est proche de 0.Un aussi haut degré de discrimination entre les divers mécanismes proposés n'a pu être atteint que dans un cas: celui où toutes les données cinétiques obtenues, en présence ou en absence d'inhibiteur, ont été prises en considération dans le traitement mathématique des données. Le pouvoir de discrimination de la méthode que nous avons développée est insuffisant pour conclure si les données expérimentales obtenues en présence d'inhibiteur sont laissées à l'écart.La méthode ainsi développée pour le traitement des données cinétiques est versatile et peut servir à la détermination de l'ordre d'attachement des substrats pour n'importe quelle aminoacyl tARN synthétase purifiée. Toute autre hypothèse ayant trait à la réaction d'échange isotopique catalysée par la même enzyme pourrait être traitée de la même manière. L'ordre d'attachement des substrats ainsi établi ne peut être a priori extrapolé à d'autres synthétases ou à la même enzyme en présence de tARN." @default.
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