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• W4251639919 abstract "Es wird über die Enzym-Aktivität eines Mg2+ und Ca2+-abhängigen ATPase-Enzym-systems berichtet, die an eine subzelluläre Organelle geknüpft und in der Prostata-Flüs-sigkeit und damit im Seminalplasma vorhanden ist. Die elektronmikroskopische Beobachtung des über 12 h bei 40 000 × G zentrifugierten Sediments aus der Prostata-Flüssigkeit als auch aus dem Seminalplasma zeigte sekretorische Granulae und Vesiculae, wobei die meisten Partikel von einer dreischichtigen Membran umschlossen waren. Andere jedoch zeigten eine fünfschichtige Membran. Das ATPase-Enzymsystem wurde charakterisiert; die scheinbare Michaelis-Konstante (Km) sowie Vmax der Mg2+-abhängigen ATPase ergab 7,1 × 10−4 M bzw. 4,0 mikromol pro 0,1 ml Prostata-Flüssigkeit und 5 Min. Die entsprechenden Werte der Ca2+-abhängigen ATPase ergaben 3,8 × 10−4 M und 3,2 mikromol pro 0,1 ml und 5 Min. Concanavalin A fördert bei niedriger Konzentration das Mg2+-abhängige ATPase-System, indem es bei entsprechender Bedingung die Ca2+-abhängige ATPase-Aktivität hemmt. Mehrere divalente Kationen (Cu2+, Zn2+, Mn2+ und Sr2+) sowie La3+ waren unterschiedlich hemmend. Cytochalasin B wirkte sich bei 5 × 10−5 M zu etwa 30% auf die ATPase hemmend aus. Vinblastin und Colchicin zeigten geringen oder keinen Einfluß auf das System. Lipolytische Stoffe wie Deoxycholat, Triton-X-100 und Dodecanylsulfat waren auf das ATPase-System alle gleich stark wirkungsvoll als hemmende Substanzen. Auch Reaktoren der Thiol-Gruppen wirkten im gewissen Ausmaß hemmend. Bei Zusatz von Na+ und K+ zum ATPase-System wurde kein Aktivitätsanstieg erhalten. Weiterhin ergab Ouabain keine Hemmung. Die partikuläre ATPase-enthaltende Flüssigkeit stammt sicherlich aus der Prostata. Verschiedene denkbare Funktiorien dieses ATPase-Systems werden diskutiert." @default.
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