FRINK Linked Data Fragments server

Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W4284687573> ?p ?o ?g. }

• W4284687573 endingPage "348" @default.
• W4284687573 startingPage "341" @default.
• W4284687573 abstract "One of the main mechanisms of epigenetic regulation in higher eukaryotes is based on the methylation of cytosine at the C5 position with the formation of 5-methylcytosine (mC), which is further recognized by regulatory proteins. In mammals, methylation mainly occurs in CG dinucleotides, while in plants it targets CG, CHG, and CHH sequences (H is any base but G). Correct maintenance of the DNA methylation status is based on the balance of methylation, passive demethylation, and active demethylation. While in mammals active demethylation is based on targeted regulated damage to mC in DNA followed by the action of repair enzymes, demethylation in plants is performed by specialized DNA glycosylases that hydrolyze the N-glycosidic bond of mC nucleotides. The genome of the model plant Arabidopsis thaliana encodes four paralogous proteins, two of which, DEMETER (DME) and REPRESSOR OF SILENCING 1 (ROS1), possess 5-methylcytosine-DNA glycosylase activity and are necessary for the regulation of development, response to infections and abiotic stress and silencing of transgenes and mobile elements. Homologues of DME and ROS1 are present in all plant groups; however, outside A. thaliana, they are poorly studied. Here we report the properties of a recombinant fragment of the ROS1 protein from Nicotiana tabacum (NtROS1), which contains all main structural domains required for catalytic activity. Using homologous modeling, we have constructed a structural model of NtROS1, which revealed folding characteristic of DNA glycosylases of the helix- hairpin-helix structural superfamily. The recombinant NtROS1 protein was able to remove mC bases from DNA, and the enzyme activity was barely affected by the methylation status of CG dinucleotides in the opposite strand. The enzyme removed 5-hydroxymethylcytosine (hmC) from DNA with a lower eff iciency, showing minimal activity in the presence of mC in the opposite strand. Expression of the NtROS1 gene in cultured human cells resulted in a global decrease in the level of genomic DNA methylation. In general, it can be said that the NtROS1 protein and other homologues of DME and ROS1 represent a promising scaffold for engineering enzymes to analyze the status of epigenetic methylation and to control gene activity.Один из главных механизмов эпигенетической регуляции у высших эукариот основан на метилировании цитозина по положению C5 с образованием 5-метилцитозина (mC), который далее узнается регуляторными белками. У млекопитающих метилирование преимущественно протекает в динуклеотидах CG, тогда как у растений его мишенью служат последовательности CG, CHG и CHH (H – любое основание, кроме G). Корректное поддержание статуса метилирования ДНК требует баланса процессов метилирования, пассивного и активного деметилирования. В то время как у млекопитающих активное деметилирование происходит за счет направленного регулируемого повреждения mC в ДНК с последующим действием ферментов репарации, у растений функции деметилирования выполняют специализированные ДНК-гликозилазы, гидролизующие N-гликозидную связь mC-нуклеотидов. Геном модельного растения Arabidopsis thaliana кодирует четыре паралогичных белка, два из которых – DEMETER (DME) и REPRESSOR OF SILENCING 1 (ROS1) – обладают 5-метилцитозин-ДНК-гликозилазной активностью и необходимы для регуляции развития, ответа на инфекции и абиотический стресс и сайленсинга трансгенов и мобильных элементов. Гомологи DME и ROS1 присутствуют во всех группах растений, однако за пределами A. thaliana исследованы крайне слабо. В статье приведены результаты изучения свойств рекомбинантного фрагмента белка ROS1 из Nicotiana tabacum (NtROS1), содержащего основные структурные домены, необходимые для каталитической активности. Методами гомологичного моделирования была построена структурная модель NtROS1, в которой выявлена укладка, характерная для ДНК-гликозилаз структурного суперсемейства «спираль–шпилька–спираль». Рекомбинантный белок NtROS1 был способен удалять из ДНК основания mC, причем активность фермента слабо зависела от статуса метилирования CG-динуклеотидов в противоположной цепи. С меньшей эффективностью фермент удалял из ДНК 5-гидроксиметилцитозин (hmC), проявляя минимальную активность при наличии mC в противоположной цепи. При экспрессии гена NtROS1 в клетках человека в культуре происходило глобальное снижение уровня метилирования геномной ДНК. В целом можно сказать, что белок NtROS1 и другие гомологи DME и ROS1 представляют собой многообещающую основу для инженерии ферментов с целью анализа статуса эпигенетического метилирования и управления активностью генов." @default.
• W4284687573 created "2022-07-08" @default.
• W4284687573 creator A5029776039 @default.
• W4284687573 creator A5051552099 @default.
• W4284687573 creator A5053994718 @default.
• W4284687573 creator A5072496217 @default.
• W4284687573 date "2022-07-06" @default.
• W4284687573 modified "2023-10-10" @default.
• W4284687573 title "Characterization of demethylating DNA glycosylase ROS1 from Nicotiana tabacum L." @default.
• W4284687573 cites W1531079516 @default.
• W4284687573 cites W1601498895 @default.
• W4284687573 cites W1608490912 @default.
• W4284687573 cites W1970608287 @default.
• W4284687573 cites W1975787171 @default.
• W4284687573 cites W1981543052 @default.
• W4284687573 cites W1984723798 @default.
• W4284687573 cites W1987610133 @default.
• W4284687573 cites W2005611856 @default.
• W4284687573 cites W2014537262 @default.
• W4284687573 cites W2019646037 @default.
• W4284687573 cites W2026388592 @default.
• W4284687573 cites W2030513330 @default.
• W4284687573 cites W2043472013 @default.
• W4284687573 cites W2057695331 @default.
• W4284687573 cites W2058446949 @default.
• W4284687573 cites W2064489231 @default.
• W4284687573 cites W2070237426 @default.
• W4284687573 cites W2070491119 @default.
• W4284687573 cites W2073587729 @default.
• W4284687573 cites W2087744052 @default.
• W4284687573 cites W2089812281 @default.
• W4284687573 cites W2116368818 @default.
• W4284687573 cites W2118211530 @default.
• W4284687573 cites W2120432300 @default.
• W4284687573 cites W2120607297 @default.
• W4284687573 cites W2122862305 @default.
• W4284687573 cites W2155507662 @default.
• W4284687573 cites W2155772493 @default.
• W4284687573 cites W2160979761 @default.
• W4284687573 cites W2161227229 @default.
• W4284687573 cites W2162054203 @default.
• W4284687573 cites W2170828323 @default.
• W4284687573 cites W2549294004 @default.
• W4284687573 cites W2617540636 @default.
• W4284687573 cites W2760920524 @default.
• W4284687573 cites W2804822363 @default.
• W4284687573 cites W2895652499 @default.
• W4284687573 cites W2966632374 @default.
• W4284687573 cites W2973932244 @default.
• W4284687573 cites W3008959788 @default.
• W4284687573 cites W3124738262 @default.
• W4284687573 cites W3177828909 @default.
• W4284687573 doi "https://doi.org/10.18699/vjgb-22-41" @default.
• W4284687573 hasPubMedId "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35860677" @default.
• W4284687573 hasPublicationYear "2022" @default.
• W4284687573 type Work @default.
• W4284687573 citedByCount "1" @default.
• W4284687573 crossrefType "journal-article" @default.
• W4284687573 hasAuthorship W4284687573A5029776039 @default.
• W4284687573 hasAuthorship W4284687573A5051552099 @default.
• W4284687573 hasAuthorship W4284687573A5053994718 @default.
• W4284687573 hasAuthorship W4284687573A5072496217 @default.
• W4284687573 hasBestOaLocation W42846875731 @default.
• W4284687573 hasConcept C104317684 @default.
• W4284687573 hasConcept C134935766 @default.
• W4284687573 hasConcept C143065580 @default.
• W4284687573 hasConcept C150194340 @default.
• W4284687573 hasConcept C16824249 @default.
• W4284687573 hasConcept C187206112 @default.
• W4284687573 hasConcept C190727270 @default.
• W4284687573 hasConcept C192396546 @default.
• W4284687573 hasConcept C2775988993 @default.
• W4284687573 hasConcept C2781205006 @default.
• W4284687573 hasConcept C54355233 @default.
• W4284687573 hasConcept C552990157 @default.
• W4284687573 hasConcept C55493867 @default.
• W4284687573 hasConcept C86803240 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C104317684 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C134935766 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C143065580 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C150194340 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C16824249 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C187206112 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C190727270 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C192396546 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C2775988993 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C2781205006 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C54355233 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C552990157 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C55493867 @default.
• W4284687573 hasConceptScore W4284687573C86803240 @default.
• W4284687573 hasIssue "4" @default.
• W4284687573 hasLocation W42846875731 @default.
• W4284687573 hasLocation W42846875732 @default.
• W4284687573 hasLocation W42846875733 @default.
• W4284687573 hasOpenAccess W4284687573 @default.
• W4284687573 hasPrimaryLocation W42846875731 @default.
• W4284687573 hasRelatedWork W2093722858 @default.

• next