Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W4301355875> ?p ?o ?g. }
Showing items 1 to 56 of
56
with 100 items per page.
- W4301355875 endingPage "1270" @default.
- W4301355875 startingPage "1265" @default.
- W4301355875 abstract "A search has been made to determine the optimal conditions of solubilization and the electrophoretic separation of brain acetylcholinesterase from Baboon monkeys. Yields of 75–85 per cent of the original activity were obtained when 2–3 mg Triton X-100 was added per mg of protein in the homogenate. The maximum recovery using Na deoxycholate was only of 50–60 per cent due to some inhibitory effect of this detergent on the enzymatic activity. The activity can be partially recovered following dialysis. On the contrary, no change of the catalytic properties of acetylcholinesterase could be observed in the presence of Triton X-100, at least in the range of concentrations assayed. Electrophoretic separation in gels of high resolving power such as acrylamide-agarose necessitates the inclusion of detergents in the gel in order to avoid reagregation of the solubilized enzyme. As many as five isozymes of acetylcholinesterase can be visualized in soluble extracts of adult brain. The intensity of some of these isozymic forms decreases in the new-born brain and one of them was absent in the brain of a five month old fetus. Nous avons essayé de déterminer les conditions optimales pour la solubilisation à l'aide de détergent et pour la séparation électrophorétique de l'acétylcholinestérase d'encéphale de singe Babouin. Le taux de solubilisation varie avec la nature du détergent et sa concentration. Avec 2 à 3 mg de Triton X-100 par mg de protéine, 75 à 85 p. cent de l'enzyme est solubilisée si l'on se rapporte à l'activité catalytique de l'homogénat d'encéphale. Le taux maximum d'activité récupérée avec le déoxycholate de sodium n'est que de l'ordre de 50 à 60 p. cent. La différence semble due à l'effet inhibiteur sur l'enzyme de ce dernier. D'autre part le Triton X-100 ne montre pas d'action activatrice ni inhibitrice sur les propriétés catalytiques de l'acétylcholinestérase. La séparation électrophorétique de l'enzyme dans des supports de haut pouvoir de résolution tels les gels d'acrylamide-agarose, nécessite l'inclusion de déoxycholate si l'on veut obtenir une bonne résolution. Jusqu'à cinq bandes d'activité sont visibles dans un extrait d'encéphale adulte. Certaines de ces formes enzymatiques décroissent en intensité chez le nouveauné et peuvent même être absentes dans le cerveau fœtal." @default.
- W4301355875 created "2022-10-05" @default.
- W4301355875 creator A5061181425 @default.
- W4301355875 creator A5065925890 @default.
- W4301355875 creator A5071206981 @default.
- W4301355875 date "1974-12-01" @default.
- W4301355875 modified "2023-09-30" @default.
- W4301355875 title "L'acétylcholinestérase de l'encéphale de singe babouin, solubilisation et propriétés électrophorétiques" @default.
- W4301355875 doi "https://doi.org/10.1016/s0300-9084(74)80332-9" @default.
- W4301355875 hasPublicationYear "1974" @default.
- W4301355875 type Work @default.
- W4301355875 citedByCount "2" @default.
- W4301355875 crossrefType "journal-article" @default.
- W4301355875 hasAuthorship W4301355875A5061181425 @default.
- W4301355875 hasAuthorship W4301355875A5065925890 @default.
- W4301355875 hasAuthorship W4301355875A5071206981 @default.
- W4301355875 hasConcept C119795356 @default.
- W4301355875 hasConcept C153911025 @default.
- W4301355875 hasConcept C181199279 @default.
- W4301355875 hasConcept C185592680 @default.
- W4301355875 hasConcept C2778476535 @default.
- W4301355875 hasConcept C2778816929 @default.
- W4301355875 hasConcept C43617362 @default.
- W4301355875 hasConcept C4863142 @default.
- W4301355875 hasConcept C55493867 @default.
- W4301355875 hasConcept C86803240 @default.
- W4301355875 hasConceptScore W4301355875C119795356 @default.
- W4301355875 hasConceptScore W4301355875C153911025 @default.
- W4301355875 hasConceptScore W4301355875C181199279 @default.
- W4301355875 hasConceptScore W4301355875C185592680 @default.
- W4301355875 hasConceptScore W4301355875C2778476535 @default.
- W4301355875 hasConceptScore W4301355875C2778816929 @default.
- W4301355875 hasConceptScore W4301355875C43617362 @default.
- W4301355875 hasConceptScore W4301355875C4863142 @default.
- W4301355875 hasConceptScore W4301355875C55493867 @default.
- W4301355875 hasConceptScore W4301355875C86803240 @default.
- W4301355875 hasIssue "10" @default.
- W4301355875 hasLocation W43013558751 @default.
- W4301355875 hasOpenAccess W4301355875 @default.
- W4301355875 hasPrimaryLocation W43013558751 @default.
- W4301355875 hasRelatedWork W1981488899 @default.
- W4301355875 hasRelatedWork W1983679593 @default.
- W4301355875 hasRelatedWork W2023901892 @default.
- W4301355875 hasRelatedWork W2037443437 @default.
- W4301355875 hasRelatedWork W2050182051 @default.
- W4301355875 hasRelatedWork W2059532414 @default.
- W4301355875 hasRelatedWork W2236651294 @default.
- W4301355875 hasRelatedWork W2318424018 @default.
- W4301355875 hasRelatedWork W2465260226 @default.
- W4301355875 hasRelatedWork W4200459043 @default.
- W4301355875 hasVolume "55" @default.
- W4301355875 isParatext "false" @default.
- W4301355875 isRetracted "false" @default.
- W4301355875 workType "article" @default.