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• W4301828971 abstract "Physical properties of a NADP-specific glutamate dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae. The isolation and purification of the enzyme made it possible to study its molecular properties which differentiates it from glutamate dehydrogenase obtained from animal sources. Polyacrylamide gel electrophoresis at two different pH's (7.9 and 9.1) and different gel concentrations, show that the protein migrates as a single NADP-GDH activity band. By analytical ultracentrifugation, a single peak appeared even at protein concentration higher than 2 mg/ml. Extrapolation to infinite dilution gives so20o, w = 10 S which differs from that of the mammalian enzyme: 13 S. ORD measurements and lack of a second peak indicate that the enzyme does not undergo a concentration dependent polymerization. Molecular weight has been determined by light-scattering measurements, electrophoresis and gel filtration. The molecular weight is 280,000 and this value is lower than that of the enzyme of mammalian source. Electrophoresis with sodium dodecyl sulfate gives a single band of a polypeptide chain having a molecular weight of 48,000. Thus, the active protein can be considered as an hexamer made of apparently six identical subunits. L'obtention de cette enzyme de levure (Saccharomyces cerevisiae) à l'état pur a permis de déterminer ses propriétés moléculaires qui la différencient de l'enzyme des mammifères. Les électrophorèses sur gel de polyacrylamide à pH 7,9 et 9,1 pour différentes concentrations en polyacrylamide et en protéine décèlent une seule bande active. Par ultracentrifugation analytique, on obtient un pic unique même à des concentrations protéiques supérieures à 2 mg/ml. La valeur du coefficient de sédimentation est déterminée par extrapolation à dilution infinie: Sow, 20 = 10 S, différente de celle que l'on obtient pour l'enzyme des mammifères: sow,20 = 13 S. L'absence d'un second pic d'une part, et les valeurs des paramètres rotatoires d'autre part, indiquent que l'enzyme ne se polymérise pas. La masse moléculaire a été déterminée par diffusion de la lumière, par électrophorèse et par tamis moléculaire. La valeur MW = 280 000 est inférieure à celle de l'enzyme d'origine animale. En dissociant la protéine par le dodecyl sulfate de sodium, les auteurs ont identifié une seule espèce de sous-unité de masse moléculaire de 48 000, ce qui montre que la protéine active se présente sous forme d'un hexamère constitué de sousunités identiques. Physikalische Eigenschaften einer NADP-spezifischen Glutamat-Deshydrogenase aus Saccharomyces cerevisiae. Die Isolierung und Reinigung des Enzyms ermöglichte die Untersuchung seiner molekularen Eigenschaften, wodurch sie sich von der aus tierischer Herkunft erhaltenen Glutamat-Deshydrogenase unterscheidet. Polyakrylamidgel-Elektrophorese bei zwei verschiedenen pH (7,9 und 9,1) und verschiedenen Gelkonzentrationen zeigt, dass das Protein als ein einzelner Aktivitätsstreifen von NADP-GDH wandert. In der analytischen Ultrazentrifugation erscheint ein einzelner Pik sogar bei Proteinkonzentrationen über 2 mg/ml. Extrapolation auf Konzentration Null ergibt so20o, w = 10 S, einen Wert der beim Säugetier-Enzym verschieden ist (13 S). ORD-Messungen und die Abwesenheit eines zweiten Piks zeigen, dass das Enzym keiner konzentrationsabhängigen Polymerisation untergeht. Das Molekulargewicht wurde durch Lichtdispersionsmessungen, Elektrophorese und Gelfiltration bestimmt. Das Molekulargewicht ist 280.000 und dieser Wert ist niedriger als derjenige des Säugetierenzyms. Elektrophorese mit Natriumdodezylsulfat ergibt einen einzelnen Streifen einer Polypeptidkette mit einem Molekulargewicht von 48.000. So kann das aktive Protein als ein Hexamer betrachtet werden, das aus sechs anscheinend identischen Untereinheiten gebildet wird." @default.
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