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- W4319954995 abstract "Abstract Flavoprotein‐Monooxygenasen sind eine vielseitige Gruppe von Enzymen für biokatalytische Reaktionen. Die dazugehörigen Monooxygenasen der Gruppe E (GEMs) katalysieren enantioselektive Epoxidierungs‐ und Sulfoxidierungsreaktionen. In dieser Arbeit beschreiben wir die Kristallstruktur einer Indol‐Monooxygenase aus dem Bakterium Variovorax paradoxus EPS, einer GEM mit der Bezeichnung Vp IndA1. Basierend auf Substratkomplexstrukturen produktiver Bindungsmodi und in Verbindung mit Kraftfeldberechnungen sowie durch schnelle Mischungskinetik zeigen wir die strukturelle Grundlage der Substrat‐ und Stereoselektivität auf. Die strukturbasierte Umgestaltung der Substrattasche führte zu Varianten mit neuer Substratselektivität (für die Sulfoxidation von Benzylphenylsulfid) oder mit stark erhöhter Stereoselektivität (von 35.1 % auf 99.8 % ee für die Herstellung von (1 S ,2 R ) ‐ Indenoxid). Diese erste Bestimmung des Substratbindungsmodus von GEMs in Verbindung mit der Untersuchung von Struktur‐Funktions‐Beziehungen öffnet die Tür für ein strukturbasiertes Design dieser leistungsstarken Biokatalysatoren." @default.
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- W4319954995 title "Strukturelle und mechanistische Studien zur Substrat‐ und Stereoselektivität der Indol‐Monooxygenase <i>Vp</i>IndA1: Neue Wege für biokatalytische Epoxidationen und Sulfoxidationen" @default.
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